L‘ATP è un composto ad alta energia che consente, tramite lo “stratagemma” delle reazioni accoppiate, a molte reazioni termodinamicamente sfavorite, di poter avvenire.
L'idrolisi dell'ATP, catalizzata dall'enzima ATPasi, è una reazione che avviene con rilascio di energia che può essere quantificato: la variazione di energia libera di Gibbs in condizioni standard relativa all'equilibrio:
ATP + H2O ⇌ ADP + Pi
vale – 30.5 kJ/mol.
Variazione di energia libera
Nel calcolo della variazione di energia libera in condizioni standard si assume che le concentrazioni delle specie siano pari a 1 M. Tuttavia le concentrazioni biologiche delle specie sono dell'ordine 1 mM pertanto per ottenere la variazione di energia libera in tali condizioni si deve applicare l'equazione generale:
ΔG = ΔG° + RT ln Q
Dove, nella fattispecie Q = [ADP][Pi]/[ATP].
Le concentrazioni di tali specie variano a seconda della temperatura, del pH e del tipo di cellula e pertanto, a titolo di esempio, verranno considerate le concentrazioni di tali specie alla temperatura di 25°C a pH = 7 negli eritrociti.
In tali condizioni si ha: [ADP] = 2.50 ∙ 10-4 M; [Pi] = 1.65 ∙ 10-3 M; [ATP] = 2.25 ∙ 10-3 M.
Tenendo conto che R = 8.315 J/mol∙K e che T = 298 K si ha:
ΔG = – 30500 J/mol + (8.315 J/mol∙K)(298 K) ln (2.50 ∙ 10-4 )(1.65 ∙ 10-3) /2.25 ∙ 10-3 = – 5.18 ∙ 103 J/mol= – 51.8 kJ/mol
Tale valore è molto maggiore, in valore assoluto, rispetto a quello calcolato in condizioni standard.
Anche senza disporre di dati di riferimento dettagliati ipotizzando una concentrazione uguale di tutte le specie con un ordine di grandezza della concentrazione di 1 mM si ottiene, con calcoli analoghi un valore di ΔG di – 47.6 kJ/mol
