Il legame peptidico si forma a seguito di una reazione di condensazione tra due amminoacidi quando il gruppo carbossilico di uno reagisce con il gruppo amminico dell'altro. Si verifica l' eliminazione di una molecola di acqua.
Questa reazione detta anche di disidratazione porta alla formazione di un'ammide. Il legame carbonio-azoto presente in un legame peptidico è diverso dai legami carbonio-azoto presenti nelle altre parti della molecola.
Linus Pauling nel 1930 esaminò, tramite tecnica di diffrazione dei raggi X, la natura del legame peptidico e rilevò che il gruppo peptidico ha una struttura rigida e planare.
Struttura
Tale struttura è dovuta alle interazioni tra gli elettroni del doppio legame del gruppo carbonilico e quelli del legame carbonio-azoto. La struttura è pertanto stabilizzata per risonanza
Le lunghezze dei legami C-N e C=O nel gruppo peptidico sono diverse rispetto a quelle che si verificano in altri composti dove non ci sono forme di risonanza.
Infatti il parziale carattere di doppio legame tra carbonio e azoto porta ad una lunghezza di legame minore rispetto a un legame C-N. Il legame carbonio ossigeno invece è più lungo rispetto a quanto è previsto per il legame C=O a causa del carattere di legame singolo parziale dovuto alla risonanza.
Isomeria
Per il parziale doppio legame tra azoto e carbonio i gruppi peptidici presentano isomeria cis-trans essendo più stabile l'isomero trans
Nelle proteine che sono costituite da una sequenza di amminoacidi che ne determina la struttura primaria sono quindi presenti un numero molto elevato di legami peptidici.
Il legame peptidico è relativamente poco reattivo ma può essere attaccato da un nucleofilo sul carbonio carbonilico. Si ha la rottura del doppio legame carbonio-ossigeno e formazione di un intermedio tetraedrico come avviene nel processo di degradazione delle proteine denominato proteolisi.
I legami peptidici possono rompersi per idrolisi così come avviene nell'idrolisi delle ammidi e si formano nelle cellule viventi durante la sintesi proteica
