Gli apoenzimi costituiscono la parte proteica di un enzima importanti per l’attività catalitica poiché sono responsabili della specificità degli enzimi rispetto ai loro substrati.
Il cofattore della parte non proteica insieme all’apoenzima della parte proteica forma un oloenzima.
Alcuni enzimi necessitano di cofattori costituiti da molecole non proteiche per effettuare la catalisi. Quelli che non richiedono cofattori sono indicati come enzimi semplici mentre quelli che richiedono un particolare cofattore sono indicati come coniugati.
Gli enzimi coniugati sono costituiti da due componenti principali:
- cofattore che è la parte non proteica
- apoenzima che è la parte proteica.
Gli apoenzimi da soli non sono enzimi attivi ma devono legarsi a un cofattore organico o inorganico per essere attivati.
Cofattore
Dopo essersi legato a un cofattore, l’apoenzima forma un oloenzima che è un enzima attivo e può svolgere l’attività catalitica.
La maggior parte dei cofattori sono legati a un coenzima ma non tramite un legame covalente. Tuttavia, alcuni gruppi organici protesici come vitamine o ferro possono essere legati in modo covalente.
Quando il coenzima non è strettamente legato all’apoenzima, la reazione sarebbe considerata una reazione di due substrati con l’apoenzima poiché coenzima e substrato devono legarsi all’apoenzima prima dell’inizio della reazione.
Ad esempio, il coenzima NADH e il substrato piruvato devono essere aggiunti all’apoenzima nella lattato deidrogenasi per svolgere la sua funzione catalitica.
I coenzimi non possono essere sintetizzati all’interno del corpo, quindi devono essere assunti con il cibo nella dieta. Pertanto, vitamine e minerali sono fisiologicamente importanti poiché partecipano a diversi processi enzimatici.
Esempi di apoenzimi
Gli apoenzimi sono macromolecole proteiche termolabili mentre i coenzimi sono molecole di piccole dimensioni che non possono essere distrutte dal calore poiché non sono proteine. Esempi di enzimi costituiti da apoenzimi e coenzimi sono transferasi, ossidoreduttasi, ligasi e isomerasi .
DNA e RNA polimerasi
Uno degli enzimi più importanti è la DNA polimerasi composta da un cofattore e un apoenzima. Essa catalizza la formazione del DNA attraverso la polimerizzazione dei desossiribonucleotidi. Il cofattore protesico della DNA polimerasi è uno ione magnesio.
La DNA polimerasi è in grado di sintetizzare un filamento di DNA utilizzando come template un altro filamento di DNA e generando quindi un filamento complementare al primo nel processo di replicazione. L’RNA polimerasi è un altro oloenzima composto da un cofattore e un apoenzima che utilizza modelli di DNA per costruire catene di RNA in un processo noto come trascrizione.
Funzioni
Gli apoenzimi sono coinvolti nelle reazioni catalitiche, subiscono modifiche per consentire la trasformazione del substrato in un prodotto. I cofattori sono essenziali affinché gli apoenzimi svolgano la loro attività catalitica. Ad esempio, i coenzimi possono trasferire o accettare gli elettroni o ioni H+ da o verso il substrato nelle ossidoreduttasi. Gli apoenzimi differiscono da un oloenzima all’altro mentre catalizzano reazioni diverse, ma più di un apoenzima può essere associato allo stesso coenzima che agisce su substrati diversi.
Ad esempio, i coenzimi NAD sono associati con apoenzimi di glutammato deidrogenasi, lattato deidrogenasi, malato deidrogenasi e ossidoreduttasi. La funzione del coenzima NAD è quella di accettare ioni H+ liberati da diversi substrati. Pertanto, la porzione proteica dell’apoenzima è responsabile della specificità dell’oloenzima e del riconoscimento del substrato specifico per ciascun oloenzima.