L’amilasi è un enzima della classe delle idrolasi presente nella saliva e nel succo pancreatico che partecipa alla digestione dell’amido nel tratto gastrointestinale.
Descritta per la prima volta all’inizio del 1800 è uno dei primi enzimi nella storia oggetto di studio.
Nel 1831 Erhard Friedrich Leuchs (1800–1837) descrisse l’idrolisi dell’amido da parte della saliva, dovuta alla presenza di un enzima nella saliva, la ptialina dal nome greco antico della saliva: πτύαλον
La storia moderna degli enzimi iniziò nel 1833, quando i chimici francesi Anselme Payen e Jean-François Persoz isolarono un complesso di amilasi dall’orzo in germinazione.
La sua funzione principale è quella di catalizzare l’idrolisi dell’amido in zuccheri. Sono state scoperte diverse isoforme , ma le più abbondanti esistenti sono quella pancreatica denotata con la lettera P e quella salivare denotata con la lettera S. Quella salivare inizia la digestione degli amidi per idrolisi dei legami alfa-1,4 -glicosidici fino a rilasciare maltosio, maltotriosio e destrani. Quella pancreatica rilascia nell’intestino zuccheri semplici per l’assorbimento.
Ha un peso molecolare compreso tra 50 e 55 kDa, un pH fisiologico ottimale compreso tra 6.7 e 7.0 e richiede ioni calcio e cloruro per un’attività enzimatica ottimale.
Classificazione
Vi sono tre tipi di amilasi denotate come α, β e γ.
Il tipo α, detta ptialina, che agisce sui legami 1,4 -glicosidici, è secreta dalle ghiandole salivari e permette la prima digestione dei carboidrati fino alla formazione del glucosio.
Il pH ottimale della ptialina è tra è 5.0 e 7.0. Il cibo rimane in bocca solo per un breve periodo ma l’azione dell’enzima continua fino a diverse ore nello stomaco, fino a quando incontra valori di pH molto più bassi che la disattivano
In condizioni ottimali fino al 30-40 percento degli amidi ingeriti può essere scomposto in maltosio dalla ptialina durante la digestione nello stomaco.
La β-amilasi è più selettiva rispetto alla α ed è tipica del mondo vegetale. Il tipo γ ha un pH ottimale inferiore rispetto ad altre due e agisce scindendo sia i legami glicosidici 1,4 che quelli 1,6.
Test
Una piccola quantità di amilasi è normalmente presente nel sangue e nelle urine. Una quantità maggiore o minore può significare un disturbo del pancreas, un’infezione o un’altra condizione patologia.
Un esame del sangue dell’amilasi è utilizzato per diagnosticare o monitorare un problema con il pancreas, come la pancreatite. Un test delle urine dell’amilasi può aiutare nella diagnosi dei disturbi del pancreas e delle ghiandole salivari.
Alti livelli di amilasi possono indicare varie patologie come la pancreatite acuta mentre bassi livelli possono indicare pancreatite cronica, malattie epatiche o fibrosi cistica
Applicazioni
Le α-amilasi trovano applicazione in un ampio numero di processi industriali come quella alimentare, della fermentazione, tessile, della carta, dei detersivi e farmaceutica.
Con i progressi della biotecnologia, l’applicazione si è espansa in molti campi come la chimica clinica, medicinale e analitica, nonché nella saccarificazione dell’amido e nelle industrie tessili, alimentari, della birra e della distillazione