Sintesi proteica

Nella cellula vivente le proteine ricoprono un ruolo essenziale sia a livello strutturale che a livello di controllo del metabolismo. La loro biosintesi avviene sui ribosomi, componenti intracellulari costituiti dal 70% di proteine e dal 30% di RNA e rappresenta uno degli aspetti più affascinanti della biochimica.

Il meccanismo attraverso il quale gli amminoacidi vengono agganciati tra loro in una determinata sequenza, sino ad arrivare alla formazione di una complessa struttura proteica può essere riassunto nel modo seguente: le due eliche del DNA si separano e, in presenza dell’enzima RNA-polimerasi, una delle due eliche viene copiata tenendo presente la complementarietà delle basi, per dare l’RNA-m. successivamente si ha la formazione di un complesso tra l’RNA-m e i ribosomi.

Quindi, le basi di questo RNA-m interagiscono a tre a tre con le basi complementari dei vari α-amminoacil-RNA-t che vengono trasferiti sulla superficie ribosomiale.

Questi composti hanno un’energia libera di idrolisi confrontabile con quella relativa all’idrolisi del fosfato terminale dell’ATP.

L’amminoacido reagisce con l’ATP per dare il complesso amminoacido AMP e pirofosfato. La reazione è catalizzata da uno specifico enzima detto amminoacil -tRNA sintetasi in presenza dello ione Mg2+. Tale complesso è un composto ad alta energia in grado di acilare facilmente un determinato nucleofilo.

sintesi proteica

Uno dei due ossidrili di un residuo AMP terminale della molecola di RNA-t viene acilato dall’amminoacil-AMP. Una volta agganciati i vari amminoacil-RNA-t alla superficie ribosomiale si forma il legame peptidico tra le varie unità di amminoacido. La catena polipeptidica, una volta completata, si allontana dal complesso come pure si allontanano da esso i vari RNA-t liberati dal legame estereo con i vari amminoacidi.

Per schematizzare le fasi della sintesi proteica possiamo distinguere i seguenti stadi:

1) L’RNA-m coglie la richiesta di produzione di una specifica proteina

2) La doppia elica del DNA si apre, grazie all’RNA polimerasi, in corrispondenza del gene che deve produrre quella specifica proteina

3) I nucleotidi liberi nel nucleo si legano in successione alle basi complementari nel tratto di DNA che si è aperto. Così viene trascritto l’RNA-m, attraverso l’accoppiamento delle basi

4) L’RNA-m dà una molecola a filamento singolo che contiene il codice per sintetizzare la sequenza di amminoacidi. L’RNA-m migra poi nel citoplasma e si direziona su un ribosoma

5) Intervengono gli RNA-t. Ogni tipo di RNA-t cattura un amminoacido specifico. Gli enzimi specifici presenti nel citoplasma catalizzano la formazione di un legame tra ogni RNA-t e gli amminoacidi

6) Ogni RNA-t viene trasportato da enzimi al ribosoma dove il codone dell’RNA-m e anticodone dell’RNA-t si appaiono. Grazie all’azione di enzimi l’anticodone di ogni transfert  viene trasferito in corrispondenza del codone complementare all’RNA-m

7) Nel citoplasma gli RNA-t agganciano altri amminoacidi e, quando un codone e un anticodone reagiscono, si forma un legame peptidico fra i due amminoacidi degli RNA-t che vengono letti in quel momento. Una volta formato il legame fra secondo e terzo amminoacido, il primo esce dal ribosoma e quindi si ottiene un legame peptidico, dipeptidico, tripeptidico ecc. la catena che così va via via allungandosi darà luogo alla proteina

formazione di una proteina

Lo studio di modelli della reazione enzimatica ha messo in evidenza l’azione catalitica del gruppo ossidrile vicinale sulla velocità di idrolisi. Questo fatto è da attribuire in parte all’effetto induttivo dovuto alla presenza dell’ossigeno e, in massima parte alla stabilizzazione dello stato di transizione in seguito alla formazione di legami a idrogeno.

L’interazione tra le basi del RNA-m e quelle dell’RNA-t avviene secondo delle triplette. Dato che un amminoacido viene trasportato da un RNA-t e dato che l’amminoacil-RNA-t viene riconosciuto dall’RNA-m da una sequenza di tre basi, ne risulta che ogni amminoacido è codificato da tre basi.

Questo fatto è una conseguenza diretta della differenza esistente nell’alfabeto dei due linguaggi, quello degli acidi nucleici e quello delle proteine. Nel primo caso l’informazione viene trasferita comunicando attraverso “parole” derivate dalla combinazione di quattro lettere, mentre nel secondo caso vengono utilizzate “parole” derivate dalla combinazione di venti lettere. Ciò non presenta problemi finché non si arriva al punto di dover “tradurre” l’informazione, contenuta negli acidi nucleici, nel linguaggio delle proteine.

A questo punto, se esistesse una corrispondenza diretta tra le quattro basi e gli amminoacidi potrebbero essere codificati solo quattro dei venti amminoacidi. Altrettanto insufficiente sarebbe la codificazione di un amminoacido da parte di una coppia di basi: dalla combinazione delle quattro basi a due a due si avrebbero solo 42 = 16 lettere dell’alfabeto proteico. La codificazione da parte di tre basi, dal che si parla di tripletta, è invece più che sufficiente ( 43= 64) per la traduzione completa insita negli acidi nucleici. Risulta, anzi, che un amminoacido può essere codificato da più triplette, mentre è da notare che non esiste la possibilità inversa, cioè che una tripletta codifichi più amminoacidi

Avatar

Author: Chimicamo

Share This Post On