Le proteine e loro struttura

Le proteine sono polimeri i cui monomeri sono costituiti dai venti diversi tipi di amminoacidi presenti in natura. Gli amminoacidi sono composti che contengono nella loro molecola sia il gruppo carbossilico –COOH che il gruppo amminico –NH2 , basico.

Entrambi questi gruppi funzionali sono legati a un carbonio, chiamato carbonio-α. A questo carbonio, sono legati, inoltre, un atomo di idrogeno e un gruppo denominato genericamente R che, essendo diverso nei 20 amminoacidi, ci consente di differenziarli. Durante la sintesi delle proteine, un amminoacido lega il suo gruppo carbossilico con quello amminico di un altro amminoacido, formando il legame peptidico con eliminazione di acqua come si può vedere in figura:

chimicamo

Nonostante gli amminoacidi siano solo 20, la varietà di proteine è elevatissima, in quanto gli amminoacidi si combinano tra loro in sequenze e quantità diverse.  Le proteine rappresentano una classe di composti molto versatile e di grande interesse biologico.

Funzioni

Esse, a seconda dei casi:

  • ·          Hanno una funzione strutturale in quanto concorrono a formare l’impalcatura del corpo; ad esempio il collagene è il principale componente fibroso delle ossa, dei tendini, della pelle, delle cartilagini, dei denti; i capelli e le unghie sono costituiti da α-cheratina;
  • ·          Svolgono funzione catalitica: gli enzimi, infatti, indispensabili catalizzatori biologici sono costituiti da proteine
  • ·          Fungono da mezzo di trasporto di altre molecole: nel sangue, ad esempio, l’ossigeno viene trasportato dall’emoglobina
  • ·          Provocano il movimento: ad esempio la contrazione muscolare è resa possibile da due proteine ovvero dall’actina e dalla miosina
  • ·          Hanno compiti protettivi: gli anticorpi, come le immunoglobuline che sono i più importanti mezzi di difesa dell’organismo sono costituiti da proteine
  • ·          Concorrono al sistema endocrino: vari ormoni, tra cui l’insulina sono costituiti da proteine
  • ·          Fungono da riserva di sostanze nutritive: ad esempio l’ovoalbumina del bianco d’uovo e la caseina presente nel latte sono costituiti da proteine
  • ·          Rappresentano un sistema di controllo del pH del sangue perché limitano le eccessive variazioni di ioni H+ dovute al metabolismo cellulare

Le proteine esplicano le loro specifiche funzioni grazie alla loro forma che dipende dalla successione di amminoacidi, dai ripiegamenti della catena proteica e dalla sua organizzazione nello spazio.

Struttura

In tali macromolecole si possono individuare successivi livelli di organizzazione denominati: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La pura e semplice successione degli amminoacidi costituisce la struttura primaria della proteina. La struttura primaria, cioè tipo e sequenza degli aminoacidi, condiziona la configurazione spaziale e la forma globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche.

L’avvolgimento a spirale, o la disposizione regolare di tratti più o meno lunghi della catena proteica costituiscono la struttura secondaria della proteina. Questo livello di organizzazione è una conseguenza dei legami a idrogeno tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena, o tra gli amminoacidi di catene diverse. Due tipi di struttura secondaria delle proteine sono l’α-elica e il β-foglietto. Nella struttura ad α-elica la proteina è avvolta a spirale come si può vedere in figura:

biochimica

Tra l’atomo di idrogeno legato all’azoto di ogni legame peptidico e l’ossigeno del gruppo –C=O del legame peptidico sovrastante (che si trova a distanza di quattro amminoacidi lungo la catena) si instaura un legame a idrogeno. L’effetto stabilizzante dei molti legami a idrogeno che sono presenti nella proteina è la causa principale dell’esistenza di tale tipo di struttura.

Tuttavia se gli amminoacidi che si succedono lungo un tratto di catena proteica hanno gruppi R voluminosi, come avviene nella prolina, o gruppi R dotati della stessa carica elettrica, come avviene negli amminoacidi lisina e arginina, l’α-elica non può formarsi, a causa delle forze di repulsione che si generano tra i gruppi R.

In definitiva, insieme alla struttura primaria, una proteina può assumere una struttura di l’α-elica, che può essere prevalente o presente in certi tratti, oppure non può assumerla affatto. Le l’α-cheratine, proteine che costituiscono i capelli, la lana e le unghie, hanno come struttura prevalente proprio quella dell’ l’α-elica.

L’elasticità della lana e dei capelli dipende proprio da questa forma delle loro molecole. Infatti, se tiriamo per i due estremi una fibra di lana, la fibra si allunga perché si rompono i legami a idrogeno e le spire dell’ l’α-elica si allontanano l’una dall’altra; se la lasciamo andare la fibra si riaccorcia perché si riformano i legami a idrogeno.

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Author: Chimicamo

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