Gli enzimi

Un enzima è una molecola proteica specificatamente destinata ad accelerare la velocità di reazione di un particolare substrato: gli enzimi vengono infatti denominati catalizzatori biologici e hanno la funzione di aumentare la velocità di una reazione agendo solo sull’aspetto cinetico della stessa in quanto ne abbassano l’energia di attivazione.

energia di attivazione

Molti enzimi possono trovarsi sotto forma inattiva e essere attivati per la loro azione catalitica da “qualche comando” dell’ambiente circostante. Lo studio degli enzimi consiste nell’isolare e purificare gli enzimi, determinare la loro struttura, e nell’esaminare il loro metodo di azione.

Gli enzimi si possono isolare frazionando la soluzione di proteine solubili che si ottiene distruggendo la cellula. Le diverse frazioni vengono analizzate per identificare l’azione dell’enzima osservando in vitro il potere catalitico su reazioni specifiche. Allo scopo di frazionare gli enzimi si può usare l’ultracentrifuga e, una volta purificati se ne può determinare la sequenza di amminoacidi che li compongono. Oltre alla determinazione della sequenza di amminoacidi che costituisce la struttura primaria si può  ottenere, per gli enzimi più semplici, la struttura terziaria tramite i raggi X. La maggior parte degli enzimi è costituito da un numero di amminoacidi compreso tra 100 e 400. Generalmente gli enzimi vengono identificati con una radice che indica o la loro funzione o il substrato sul quale agiscono, seguita dal suffisso “asi”. Ad esempio, le ossidoriduttasi catalizzano le reazioni di ossidoriduzione mentre  le trasferasi servono a trasferire gruppi molecolari. Uno dei metodi maggiormente usati nello studio delle reazioni catalizzate da enzimi consiste nell’isolare e purificare i componenti proteici ed i piccoli componenti organici e nel ricostruire da questi componenti un sistema che funzioni in vitro.

La molecola del substrato è debolmente fissata in un punto della superficie enzimatica detto centro attivo le cui caratteristiche devono essere le seguenti:

  • Il centro deve adattarsi stericamente in modo perfetto alla forma della molecola di substrato ( modello chiave-serratura)
  • Il centro deve esercitare forze attrattive, specifiche per il substrato, per poter catturare la molecola dalla soluzione e mantenerla nell’orientazione corretta per reagire
  • Il centro deve fornire il particolare catalizzatore acido o basico necessario alla reazione
  • La molecola prodotta dalla reazione non deve rimanere fortemente legata all’enzima in modo da poter rapidamente allontanarsi dopo la reazione stessa

A titolo di esempio citiamo due enzimi di particolare importanza:

Chimotripsina

Nell’intestino superiore e nello stomaco ci sono diversi enzimi che catalizzano l’idrolisi dei legami ammidici trasformando le proteine negli amminoacidi costituenti affinché possano poi essere utilizzati nella sintesi di proteine diverse. La parete dello stomaco è coperta da lipidi per cui questi enzimi non possono idrolizzare le proteine che costituiscono la parete stessa. Quando avviene una rottura  nel rivestimento lipidico gli enzimi possono agire anche sulle proteine strutturali provocando l’ulcera. La chimotripsina è tra questi enzimi quello più studiato. Essa catalizza quindi l’idrolisi, la formazione o l’interconversione degli acidi carbossilici, esteri e ammidi. Tali reazioni, pur essendo termodinamicamente favorite avvengono con una velocità molto ridotta in assenza dell’enzima. Tuttavia la chimotripsina funziona in modo ottimale solo con amminoacidi aromatici come la fenilalanina e catalizza la scissione idrolitica dei loro legami peptidici nelle proteine.

Lisozima

La lisozima effettua l’importante funzione di idrolizzare alcuni polisaccaridi. Una dettagliata analisi ai raggi X di questa proteina ottenuta allo stato cristallino ha fornito una descrizione tridimensionale dell’enzima. E’ stato anche studiato un complesso enzima-substrato ciò che ha permesso di vedere distintamente l’enzima con il suo substrato polisaccaridico fissato nel punto che effettua la scissione. L’enzima ha forma globulare e presenta su un lato una fessura trasversale. Il polisaccaride, di forma lineare si adatta perfettamente alla fessura che può contenere e legare sei unità zuccherine del polimero.

Vi è una classificazione internazionale degli enzimi che vengono suddivisi in sei classi principali a loro volta suddivise in sottoclassi secondo il tipo di reazione catalizzata.

Alla prima classe di enzimi appartengono le ossidoreduttasi che catalizzano le reazioni di ossidoriduzione. Esse si suddividono in sei sottoclassi a seconda del tipo di reazione catalizzata:

1)      Che agiscono su ˃ CH-OH

2)      Che agiscono su ˃ C=O

3)      Che agiscono su ˃ C=CH-

4)      Che agiscono su ˃ CH-NH-

5)      Che agiscono su NADH e NADPH

Alla seconda classe di enzimi appartengono le transferasi che catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali. Esse si suddividono in sei  sottoclassi a seconda del gruppo che riescono a trasferire:

1)      Gruppi a un atomo di carbonio

2)      Gruppi aldeidici o chetonici

3)      Gruppi acile

4)      Gruppi glicosilici

5)      Gruppi fosforici

6)      Gruppi contenenti zolfo

Alla terza classe di enzimi appartengono le idrolasi che catalizzano le reazioni di idrolisi. Esse si suddividono in cinque sottoclassi a seconda del gruppo che riescono a idrolizzare:

1)      Esteri

2)      Legami glicosidici

3)      Legami peptidici

4)      Altri legami C-N

5)      Anidridi acide

Alla quarta classe di enzimi appartengono le liasi che svolgono la loro azione sui doppi legami. Esse si suddividono in tre sottoclassi a seconda del tipo di doppio legame su cui intervengono:

1)      ˃ C=C ˂

2)      ˃ C=O

3)      ˃ C=N-

Alla quinta classe di enzimi appartengono le isomerasi che catalizzano le reazioni di isomerizzazione. Esse sono costituite dalle sole racemasi

Alla sesta classe di enzimi appartengono le ligasi che catalizzano la formazione di legami con rottura di ATP. Esse si suddividono in quattro classi a seconda del legame su cui intervengono:

1)      C-O

2)      C-S

3)      C-N

4)      C-C

Author: Chimicamo

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