Emoglobina

Il corpo umano contiene mediamente 6 Litri di sangue che è costituito fondamentalmente da una matrice fluida detta plasma (55%) e da elementi figurati ovvero cellule o frammenti di cellule. Gli elementi figurati sono  globuli rossi (eritrociti) , globuli bianchi (leucociti) e piastrine per il rimanente 45%.

I globuli rossi, elementi figurati maggiormente presenti nel sangue, sono cellule anucleate il cui citoplasma contiene quasi esclusivamente emoglobina, proteina che si lega all’ossigeno a livello polmonare rilasciandolo nei tessuti.

L’emoglobina è una metalloproteina contenente ferro che si lega all’ossigeno ossidandosi da Fe2+ a Fe3+ durante il passaggio del sangue nei polmoni e lo cede ai tessuti nella circolazione periferica riducendosi nuovamente a Fe2+.

L’emoglobina è costituita da quattro subunità ciascuna con un cofattore detto gruppo eme che presenta uno ione al centro di un anello eterociclico detto porfirina costituito da quattro gruppi pirrolici legati tra loro da gruppi metinici =CH-.

I quattro gruppi pirrolici sono legati in modo che l’azoto punti verso il centro dell’anello:

emoglobina

Ciascuno  dei quattro atomi di azoto ha un doppietto elettronico solitario che  si lega allo ione Fe2+.

L’anello porfirinico che si trova nell’emoglobina presenta particolari gruppi sostituenti al di fuori dell’anello (4 gruppi  metilici, due gruppi vinilici e due gruppi  propionici. Questo tipo di porfirina è conosciuta come protoporfirina IX. Quando il ferro si lega alla protoporfirina IX l’unità è detta gruppo eme.

La funzione dell’eme è basata sull’atomo di ferro che può legare in modo reversibile l’ossigeno trasportandolo nel sangue.

Quando l’ossigeno molecolare si lega all’emoglobina si forma l’ossiemoglobina che si forma a livello dei capillari polmonari durante la respirazione e si scinde al livello dei tessuti a cui cede ossigeno.

ossiemoglobina

L’emoglobina, oltre al gruppo eme, è costituita anche dalla globina costituita da quattro catene polipeptidiche a due a due identiche.

Gli amminoacidi variano in funzione della specie e in quella umana variano in relazione allo sviluppo dell’organismo, cambiando a seconda che si tratti della vita embrionale, fetale o adulta.

Funzione dell’emoglobina

L’emoglobina (Hb) trasporta O2 dai polmoni ai tessuti dove perde O2 per ritornare ai polmoni. L’emoglobina che ha assunto O2 viene detta ossiemoglobina e quando non trasporta O2 viene detta deossiemoglobina. L’ ossiemoglobina e la deossiemoglobina  hanno colori diversi e ciò giustifica il fatto che il sangue arterioso contenente ossiemoglobina è di colore rosso vivo mentre il sangue venoso contenente deossiemoglobina è di colore rosso cupo.

L’ossigeno si lega all’emoglobina Hb (deossiemoglobina)  nei polmoni:

Hb + O2 → HbO2

con formazione di ossiemoglobina HbO2.

Nei tessuti viene rilasciato l’ossigeno:

HbO2 → Hb + O2

e si riottiene la deossiemoglobina.

Poiché ogni molecola di emoglobina ha quattro subunità, ognuna con il suo gruppo eme si può combinare con quattro molecole di O2 in quattro stadi.

La reazione dell’emoglobina con O2 avviene in 0.1 secondi e, una volta che una molecola di O2 si è legata, cambia la forma dell’emoglobina rendendo più semplice il successivo legame con O2.

Il pH influenza notevolmente l’affinità dell’emoglobina con O2 : nei polmoni dove il pH è più alcalino l’emoglobina assume O2. L’emoglobina trasporta O2 ai capillari dove il pH è più acido a causa della presenza di CO2 e di acido lattico.

Il biossido di carbonio presente nel sangue infatti porta a un aumento dell’acidità a causa delle reazioni di equilibrio:

CO2 + H2O ⇄ H2CO3 ⇄ H+ + HCO3.-

Lo ione H+ si lega all’emoglobina cambiandone la forma e causando il rilascio di O2.

A questo punto l’emoglobina si trasforma  in carboemoglobina assumendo CO2 che viene trasportato nei polmoni per la espirazione. La carboemoglobina è una delle molte forme di trasporto dell’anidride carbonica all’interno dell’organismo per mezzo del sangue

Sfortunatamente il monossido di carbonio CO ha un’affinità nei confronti dell’emoglobina 210 volte maggiore rispetto all’ossigeno;  di conseguenza l’emoglobina tende a legare più stabilmente il monossido di carbonio con formazione della carbossiemoglobina  che risulta così in grado di spiazzare l’ossigeno stesso:

HbO2 + CO ⇄ HbCO + O2

Tale reazione avviene quando si è esposti alle esalazioni di monossido di carbonio dovute a reazioni di combustione incomplete come, ad esempio, il cattivo funzionamento di stufe a gas e caldaie a fiamma libera.

La formazione di carbossiemoglobina provoca un’intossicazione che può dare, come primi sintomi, mal di testa, palpitazioni, disturbi visivi, vertigini, nausea, vomito e svenimento. Un’esposizione lunga ad alte concentrazioni di CO, detto l’assassino invisibile,  può portare alla morte. Purtroppo si registrano nei mesi invernali numerose morti di soggetti poveri e i disadattati che si riscaldano con mezzi di fortuna come  bracieri, stufe, scaldini.

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Author: Chimicamo

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