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Denaturazione delle proteine

  |   Chimica, Chimica Organica

Quando una proteina è soggetta a variazioni di temperatura o di pH o si trova a contatto con determinate sostanze chimiche si può verificare una alterazione della struttura terziaria e secondaria.

Poiché le reazioni di denaturazione non sono così forti da provocare la rottura dei legami peptidici la struttura primaria, ovvero la sequenza di amminoacidi rimane inalterata.

È invece alterato il livello di organizzazione tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena o tra gli amminoacidi di catene diverse. Si formano infatti legami a idrogeno che determinano le strutture ad α-elica o β-foglietto.

Possono essere inoltre distrutti i quattro tipi di forze che possono concorrere a stabilizzare la struttura terziaria delle proteine ovvero le interazioni idrofobe o idrofile, le attrazioni ioniche, i legami a idrogeno e i ponti disolfuro.

Vi sono molti reagenti e condizioni che denaturano una proteina e si può spesso osservare un fenomeno di precipitazione o di coagulazione. Quando una proteina è denaturata perde la sua funzione biologica come avviene, ad esempio, nel caso degli enzimi che non riescono più a legarsi al sito attivo.

Può avvenire che una volta rimosso l’agente denaturante la proteina, della quale non è stata cambiata la struttura primaria ritorni allo stato di partenza.

Spesso, tuttavia, il processo è irreversibile come, ad esempio, la cottura di un uovo in cui è denaturata l’albumina in esso contenuta.

Fattori che determinano la denaturazione

I fattori che determinano la denaturazione di una proteina sono:

  • Calore

Il calore distrugge i legami a idrogeno e le interazioni idrofobiche in quanto esso aumenta l’energia cinetica e la vibrazione delle molecole porta a una rottura di tali legami. Molti cibi sono cotti al fine di denaturare le proteine rendendo possibile il loro metabolismo ad opera di enzimi. Le apparecchiature mediche sono sterilizzate per riscaldamento al fine di denaturare le proteine contenute nei batteri.

  • Acidi e basi

I ponti salini presenti nelle proteine dovuti alla combinazione di legami a idrogeno e interazioni elettrostatiche tra l’anione carbossilato RCOO e lo ione ammonio  RNH3+ contribuiscono alla struttura di una proteina. La presenza di acidi o di basi rompe i ponti salini con conseguente denaturazione. Questa reazione si verifica, ad esempio, durante da digestione quando i succi gastrici che hanno un basso valore di pH provocano la coagulazione del latte.

  • Alcol

Le proteine possono essere denaturate in presenza di alcuni tipi di alcol che rompono i legami a idrogeno. In particolare l’etanolo è un ottimo denaturante: una soluzione alcolica al 70% viene usata per disinfettare la pelle infatti è in grado di penetrare la parete cellulare batterica denaturandola

  • Sali di metalli pesanti

Modo di azione

I sali di metalli pesanti denaturano le proteine agendo nello stesso modo degli acidi e delle basi. Sali contenti metalli pesanti come Hg2+, Pb2+, Ag+, Tl+e Cd2+ distruggono i ponti salini presenti nelle proteine. Essi reagiscono con i gruppi funzionali carichi negativamente formando legami covalenti. Gli ioni metallici precipitanti sono caratterizzati da un elevato rapporto carica / raggio atomico come Al3+ .

Ad esempio il nitrato di argento è dotato di attività antisettica, germicida ed astringente in quanto lo ione argento è in grado di denaturare e precipitare le proteine.  Il meccanismo di precipitazione si basa sull’interazione degli ioni Ag+ con i gruppi polari presenti negli amminoacidi che costituiscono il biopolimero proteico.

I gruppi funzionali degli amminoacidi che sono coinvolti principalmente sono il gruppo tiolico -SH, il gruppo amminico e il gruppo carbossilico.

Lo ione mercurio, contenuto in noti prodotti, esplica la sua azione grazie alla capacità di interagire con i gruppi tiolici della cisteina presente nelle proteine. Come risultato si ha la formazione di addotti chiamati mercaptidi che provocano l’inattivazione di enzimi e quindi interferiscono con le funzionalità cellulari.

 

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