Denaturazione delle proteine

Quando una proteina è soggetta a variazioni di temperatura o di pH o si trova a contatto con determinate sostanze chimiche si può verificare una alterazione della struttura terziaria e secondaria.

Poiché le reazioni di denaturazione non sono così forti da provocare la rottura dei legami peptidici la struttura primaria, ovvero la sequenza di amminoacidi rimane inalterata mentre viene alterato il livello di organizzazione tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena o tra gli amminoacidi di catene diverse dovuto alla formazione di legami a idrogeno che determinano le strutture ad α-elica o β-foglietto.

Possono essere inoltre distrutti i quattro tipi di forze che possono concorrere a stabilizzare la struttura terziaria delle proteine ovvero le interazioni idrofobe o idrofile, le attrazioni ioniche, i legami a idrogeno e i ponti disolfuro.

Vi sono molti reagenti e condizioni che denaturano una proteina e si può spesso osservare un fenomeno di precipitazione o di coagulazione. Quando una proteina è denaturata perde la sua funzione biologica come avviene, ad esempio, nel caso degli enzimi che non riescono più a legarsi al sito attivo.

A volte è possibile che una volta rimosso l’agente denaturante la proteina, della quale non è stata cambiata la struttura primaria ritorni allo stato di partenza ma spesso il processo è irreversibile come, ad esempio, la cottura di un uovo in cui viene denaturata l’albumina in esso contenuta.

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Author: Chimicamo

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