Collagene

I collageni sono un gruppo di glicoproteine naturali che si trovano nel tessuto connettivo degli animali. Il collagene associato in fibrille si trova nei tessuti fibrosi come tendini, legamenti e nella pelle ma si rinviene anche nella cornea, nella cartilagine, vasi sanguigni e nel disco intervertebrale.

La determinazione della struttura del collagene ha impegnato gli scienziati in decenni di ricerca e fu solo nel 1955 che ad esso è stata attribuita una struttura a tripla elica destrorsa costituita da due catene identiche (α1) e da una terza catena che differisce dalle prime due (α2). Le fibre di collagene sono organizzazioni sovramolecolari di molecole di tropocollagene che si associano in modo diverso tra loro per generare diversi gradi di resistenza. Il tropocollagene è l’unità funzionale del collagene costituito da tre filamenti sinistrorsi che, unendosi tra loro formano la tripla elica destrorsa.

struttura

La composizione degli amminoacidi presenti nel collagene è atipica per le proteine ed in particolare per il contenuto elevato di idrossiprolina.

La sequenza di amminoacidi più comune nel collagene è GlicinaProlina-X e Glicina-Idrossiprolina-X dove X è un amminoacido diverso dalla glicina, prolina o idrossiprolina. Poiché la glicina è l’amminoacido più piccolo e privo di catene laterali essa ha un ruolo caratteristico in quanto si trova in ogni terza posizione per consentire l’assemblaggio della tripla elica in cui questo amminoacido si trova all’interno dove non c’è spazio per un gruppo laterale e per lo stesso motivo la prolina e l’idrossiprolina puntano verso l’esterno.

La biosintesi del collagene avviene sia all’interno che all’esterno della cellula ed è enzimaticamente coadiuvata. Nella fase iniziale l’m-RNA di circa 34 geni viene trascritto e successivamente tradotto a livello di ribosomi; nella catena nascente di procollagene alcuni residui di prolina e lisina vengono idrossilati da due specifici enzimi per formare idrossiprolina e idrossilisina con produzione di catena α di procollagene.

Tre di queste catene si avvolgono a formare una tripla elica, stabilizzata da legame a idrogeno intracatena. Questa catena passa all’apparato del Golgi dove i filamenti idrossilati subiscono una glicosazione, ovvero l’aggiunta di zuccheri alla catena peptidica a livello dell’idrossilisina. La molecola viene quindi secreta all’esterno dove subisce l’azione del procollagene peptidasi, enzima necessario per il processamento extracellulare del collagene che è in grado di rimuovere i residui N-terminali e C-terminali con formazione del tropocollagene. Le molecole di tropocollagene tra le quali si instaurano legami covalenti tendono a disporsi in file parallele formando fibrille.

Nel corso degli anni e con l’avanzare dell’età la produzione di collagene diminuisce e, poiché esso fornisce compattezza e sostegno ai vari organi, l’assottigliamento del suo strato determina l’aspetto rugoso e cadente della pelle del viso. Per contrastare l’assottigliamento del derma e la conseguente atonia, già da molti anni, medici specialisti praticano iniezioni di collagene usato come filler per dare supporto a quello naturale residuo presente nella pelle e di sostituirsi in parte ad esso in modo che la pelle riacquisti un aspetto e una consistenza più giovane.

Chi decide di sottoporsi a questo trattamento deve sapere che, sebbene il risultato sia ben visibile da subito, la sua durata, variabile da soggetto a soggetto, ha una durata limitata a 3-4 mesi.

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Author: Chimicamo

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