Attività catalitica degli enzimi

Gli enzimi sono costituiti prevalentemente da proteine globulari ovvero proteine in cui la struttura terziaria conferisce alla molecola una forma globulare o sferica.

Tali proteine esercitano un’attività catalitica eccezionale: paragonando l’attività catalitica di un enzima rispetto a quella di un catalizzatore inorganico quale ad esempio MnO2 nella decomposizione del perossido di idrogeno appare evidente la differenza nella velocità di reazione. In figura viene riportata una proteina globulare  in cui sono presenti α-eliche e β-foglietti.

catalasi

L’attività enzimatica esibita da tali proteine globulari è molto specifica: una minima variazione della molecola con la quale esse interagiscono può fermare infatti la loro attività catalitica a causa della presenza del sito attivo. I siti attivi sono infatti crepe o avvallamenti dovuti a come la proteina si ripiega nella struttura terziaria.

Solo molecole aventi una determinata struttura e una particolare disposizione di determinati gruppi possono incunearsi in tali siti attivi.

Specificità

ll primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da Fischernel 1894, secondo il quale l’enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un incastro  perfetto. Tale modello è spesso definito come chiave-serratura

modello chiave serratura

Il processo durante il quale il catalizzatore reagisce con il substrato per dare il prodotto di reazione viene sintetizzato come segue:

E + S ⇄ Complesso E-S → E + P

Dove E è l’enzima, S è il substrato e P il prodotto.

Condividi
Avatar

Author: Chimicamo

Share This Post On