Attività catalitica degli enzimi

Gli enzimi sono costituiti prevalentemente da proteine globulari ovvero proteine in cui la struttura terziaria conferisce alla molecola una forma globulare o sferica.

Tali proteine esercitano un’attività catalitica eccezionale: paragonando l’attività catalitica di un enzima rispetto a quella di un catalizzatore inorganico quale ad esempio MnO2 nella decomposizione del perossido di idrogeno appare evidente la differenza nella velocità di reazione. In figura viene riportata una proteina globulare  in cui sono presenti α-eliche e β-foglietti.

catalasi

L’attività enzimatica esibita da tali proteine globulari è molto specifica: una minima variazione della molecola con la quale esse interagiscono può fermare infatti la loro attività catalitica a causa della presenza del sito attivo. I siti attivi sono infatti crepe o avvallamenti dovuti a come la proteina si ripiega nella struttura terziaria.

Solo molecole aventi una determinata struttura e una particolare disposizione di determinati gruppi possono incunearsi in tali siti attivi. ll primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da Fischernel 1894, secondo il quale l’enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un incastro  perfetto. Tale modello è spesso definito come chiave-serratura

modello chiave serratura

Il processo durante il quale il catalizzatore reagisce con il substrato per dare il prodotto di reazione viene sintetizzato come segue:

E + S ⇄ Complesso E-S → E + P

Dove E è l’enzima, S è il substrato e P il prodotto.

La formazione del complesso è reversibile nel senso che il substrato può staccarsi dall’enzima per dare E ed S prima di essere convertito in E e P.

I catalizzatori, tra cui gli enzimi nell’ambito della chimica biologica, fanno sì che processi termodinamicamente possibili ma che avvengono in tempi molto lunghi possano avvenire in tempi brevi. L’aumento della velocità della reazione è dovuto alla variazione del meccanismo di reazione che comporta un livello di energia di attivazione più basso che deve essere raggiunto affinché i reagenti evolvano verso i prodotti; in particolare gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni anche di 1020 volte.

La maggior parte degli enzimi non sono costituiti da una proteina pura e, per esplicare la loro azione, richiedono la partecipazione di cofattori  che costituiscono parte del sito attivo o si posizionano a ponte tra il substrato e l’enzima.  Se l’enzima possiede una parte proteica inattiva si parla di apoenzima; l’unione dell’apoenzima con tutti i suoi cofattori dà un oloenzima ovvero una proteina nella sua forma attiva. Vi sono due diversi tipi di cofattori: alcuni sono legati alla molecola proteica diventando parte dell’enzima.
In tal caso si parla di gruppi prostetici come nel caso della biotina nelle carbossilasi.

L’altro cofattore comunemente detto coenzima è in grado di associarsi e dissociarsi dall’enzima e si trova associato all’enzima solo se esso sta catalizzando una reazione come nel caso dell’ATP.

I gruppi prostetici sono costituiti da un singolo ione metallico legato alla struttura dell’enzima o  da molecole organiche di struttura complessa che possono contenere uno ione metallico come l’anidrasi carbonica e la catalasi.
L’anidrasi carbonica è un enzima che catalizza la conversione del diossido di carbonio in ioni idrogenocarbonato nella cellula:

CO2 + H2O ⇄ HCO3 + H+

La famiglia delle anidrasi carboniche sono costituite da proteine diverse aventi in comune lo ione zinco il cui ruolo è quello di facilitare la scissione dell’acqua in H+ e OH. La catalasi, invece, è un enzima che catalizza la decomposizione del perossido di idrogeno in ossigeno molecolare e acqua:

2 H2O2 ⇄ 2 H2O + O2

La catalasi contiene gruppi ferrosi che permettono all’enzima di reagire con il perossido di idrogeno.

Un’altra forma di cofattore è costituita dai coenzimi i quali non sono legati alla molecola proteica ma si associano all’enzima quando esso catalizza una reazione e poi se ne distaccano.

coenzima

Vi sono coenzimi che intervengono nei processi metabolici di decarbossilazione oppure nel trasferimento di radicali fosforici (ATP), acilici (Coenzima A), solforici (fosfoadenosinfosfosolfato o PAPS), di zuccheri monosaccaridi (UDP), della colina (colina-fosfato).

 

 

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Author: Chimicamo

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