I sistemi colloidali sono costituiti da due fasi, una dispersa e l’altra disperdente e classificati in colloidi liofobi (idrofobi se il mezzo disperdente è l’acqua) e colloidi liofili (idrofili se il mezzo disperdente è l’acqua). A causa dell’affinità per il mezzo disperdente le dispersioni di colloidi liofili si ottengono di solito per semplice trattamento con il liquido disperdente.
I colloidi lipofili formano una dispersione del materiale lipofilo o idrofobo in un solvente organico. Esempi di colloidi liofili includono gelatina, proteine come l’insulina, acidi nucleici, albumina, gomma e polistirene. Di questi, i primi quattro producono colloidi liofili in mezzo di dispersione acquosa e sono chiamati colloidi idrofili. La gomma e il polistirene formano colloidi liofili in solventi organici e sono quindi indicati come colloidi lipofili.
Proprietà dei colloidi liofili
I colloidi liofili hanno la caratteristica di avere elevata affinità per le molecole di solvente. Una volta dispersi nel mezzo disperdente, formano delle vere e proprie soluzioni e cioè dei sistemi praticamente omogenei.
I colloidi liofili comprendono:
-
- soluzioni colloidali di grosse molecole ( macromolecole) come ad esempio le soluzioni colloidali di polimeri naturali e sintetici
- soluzioni colloidali di aggregati di molecole dette micelle.
In generale, si può affermare che una soluzione micellare è un sistema colloidale di associazione di macromolecole anfipatiche .
Si intende per molecola anfipatica una molecola che contiene sia un gruppo idrofobo che un gruppo idrofilo. Queste caratteristiche molecolari fanno sì se vengono immerse in un liquido acquoso tendono a formare spontaneamente un doppio strato. In esso le teste idrofile sono rivolte verso l’esterno e le code idrofobe verso l’interno.
Queste molecole, ad un determinato valore di concentrazione detto concentrazione micellare critica (CMC) formano delle associazioni tridimensionali. Esse hanno dimensioni che dipendono dalla loro architettura. Nel caso di macromolecole si hanno soluzioni colloidali molecolari. Nel caso di aggregati di molecole o micelle, si hanno soluzioni colloidali micellari o di colloidi di associazione.
Lo studio sulle soluzioni colloidali sè iniziato nel 1845 da Francesco Selmi e ampliato da Michael Faraday e Thomas Graham , che ha coniato il termine colloide nel 1861.
Stabilità
La stabilità, praticamente illimitata, delle soluzioni colloidali molecolari è dovuta principalmente a due fattori principali:
- La carica elettrica posseduta dalla macromolecola dispersa nel mezzo
- Solvatazione della macromolecola
Quest’ultimo fattore è indubbiamente quello più importante. La solvatazione delle macromolecole, infatti, è dovuta al fatto che ciascuna di esse, data la sua affinità per le molecole di solvente, è avvolta da uno o più strati di queste molecole, dietro adsorbimento delle medesime sulla sua superficie; il velo di solvente agisce poi da mantello protettivo e impedisce alle macromolecole di entrare in contatto diretto e quindi di separarsi, per aggregazione dal mezzo disperdente.
L’affermazione che la stabilità delle soluzioni colloidali molecolari sia dovuta più alla solvatazione delle macromolecole, che non alla loro carica elettrica, deriva dal fatto che, diversamente dai colloidi liofobi, piccole quantità di elettroliti non provocano la loro flocculazione: quest’ultima si verifica infatti, soltanto per l’aggiunta di grandi quantità di elettroliti, i cui ioni, in questo caso, non solo alterano l’equilibrio del doppio strato elettronico, ma influenzano negativamente, per azione competitiva, anche la solvatazione delle macromolecole. Questo perché gli ioni dell’elettrolita tendono a solvatarsi facilmente sottraendo alle particelle colloidali solvatate le molecole di solvente che, adsorbite sulla loro superficie, ne impediscono il contatto diretto.
Le macromolecole così disidratate, si aggregano le une con le altre e poi flocculano.
La presenza di una carica elettrica sulle particelle di colloidi molecolari e il doppio strato elettrico deriva dal fatto che se nelle soluzioni di tali colloidi, sono introdotti due elettrodi, collegati l’uno con il polo positivo, l’altro con il polo negativo di un generatore di corrente continua, dopo un tempo più o meno lungo si può notare che la sostanza dispersa migra tutta verso l’elettrodo positivo, oppure verso quello negativo.
Elettroforesi
In dipendenza di questo fenomeno, noto con il nome di elettroforesi, non solo è stato possibile stabilire il segno della carica elettrica posseduta dalle particelle di un dato colloide, ma si è anche dimostrato che le particelle di un dato colloide hanno tutte carica elettrica dello stesso segno. L’elettroforesi è un fenomeno comune a tutte le particelle colloidali elettricamente cariche e pertanto è rappresentato anche dai sistemi colloidali liofobi.
Trova applicazioni in campo biologico e nell’analisi clinica, per separare identificare e dosare le proteine contenute in un liquido biologico come siero, plasma, estratti cellulari ecc.
La carica elettrica dei colloidi molecolari, deriva a volte dal carattere anfotero della sostanza dispersa e cioè dalla sua capacità di assumere un comportamento acido o basico a seconda del pH del mezzo disperdente. Un tipico esempio ci è fornito dalle proteine. Esse sono costituite da una lunga catena di α- amminoacidi legati tra loro tramite legami peptidici ( -NH-CO- ) .
Proteine
Tali legami si formano dalla condensazione di un gruppo – NH2 di un α- amminoacido ed un gruppo carbossilico di un altro α- amminoacido e così via fino alla formazione di una macromolecola. Inoltre, nella proteine esistono sempre centri acidi -COOH e centri basici – NH2 responsabili del carattere anfotero della sostanza. Infatti, se una proteina è dispersa, ad esempio in un ambiente acquoso acido, essa si comporta da base. Infatti i suoi centri basici -NH2 reagiscono con l’eccesso di ioni H+ contenuti nell’ambiente disperdente:
proteina- NH2 + H+ → proteina-NH3+
In questo caso la macromolecola proteica si carica positivamente e quando è sottoposta a un campo elettrico, migra verso l’elettrodo negativo. Se una proteina è dispersa in un ambiente basico, si comporta da acido. Infatti i centri acidi -COOH reagiscono con l’eccesso di ioni OH– presenti nell’ambiente disperdente:
proteina-COOH + OH– → proteina-COO– + H2O
in questo caso la macromolecola proteica si carica negativamente e quando è sottoposta a un campo elettrico, migra verso l’elettrodo positivo. Vi è quindi un valore di pH del mezzo disperdente tale che una determinata proteina manifesta uguali forza acida e basica. Pertanto non migra verso nessuno dei due elettrodi quando la sua soluzione è sottoposta all’azione di un campo elettrico. Il valore di pH del mezzo al quale una proteina rimane immobile a seguito di un campo elettrico applicato, è detto punto isoelettrico della proteina, e in generale punto isoelettrico del colloide. Al suo punto isoelettrico la soluzione colloidale di una proteina è poco stabile perché essa tende a flocculare.