Proteine di membrana

Le proteine ​​di membrana sono presenti nella membrana cellulare di tutti gli organismi viventi e contribuiscono alle loro proprietà biologiche e fisico-chimiche. La struttura, la funzione e la mobilità delle proteine ​​di membrana sono strettamente interconnesse con la struttura e la composizione delle membrane e dell’ambiente circostante.

Le proteine ​​di membrana sono fondamentali per la sopravvivenza cellulare e la comunicazione attraverso le membrane, fungendo da trasportatori molecolari, recettori di segnale, canali ionici ed enzimi e sono responsabili del riconoscimento cellula-cellula, consentendo una rapida comunicazione tra le cellule e l’efficace riconoscimento di cellule estranee, il che è di fondamentale importanza per il sistema immunitario.

A differenza delle proteine ​​globulari solubili, le proteine ​​di membrana hanno catene laterali di amminoacidi idrofobici esposte sulle loro superfici in modo che possano associarsi e incorporarsi nei doppi strati fosfolipidici idrofobici. Le proteine di membrana possono essere classificate sulla base alle loro funzioni in tre classi: integrali, periferiche e ancorate ai lipidi.

Proteine di membrana integrali

Le proteine transmembrana o integrali di membrana sono implicate in una moltitudine di processi biologici essenziali tra cui metabolismo, biosintesi e segnalazione cellulare e contengono grandi domini idrofobici incorporati nelle membrane cellulari che sono essenziali per supportare la funzione delle proteine e il loro folding.

Le proteine ​​integrali di membrana (IMP) sono essenziali per la vita in quanto trasportano materia e segnali attraverso le membrane cellulari e generano gradienti elettrochimici. Svolgono ruoli chiave nella trasduzione del segnale, nell’assorbimento dei nutrienti e nella generazione di energia e sono obiettivi chiave per lo sviluppo di farmaci

Esistono tre classi topologicamente distinte di proteine ​​integrali di membrana ovvero politopiche, bitopiche e monotopiche. La topologia delle proteine ​​integrali di membrana è definita da quante volte e in quale direzione la sequenza attraversa il doppio strato lipidico: le proteine ​​di membrana politopiche attraversano la membrana più volte, quelle bitopiche attraversano la membrana una sola volta e quelle monotopiche non attraversano la membrana, ma sono invece incorporate nella membrana tramite un dominio rientrante che entra ed esce su una singola faccia della membrana.

Le proteine ​​integrali di membrana sono molecole anfifiliche a causa della natura fisica delle loro superfici. Esse infatti presentano un perimetro idrofobico mentre lateralmente sono idrofile. Pertanto interagiscono con le molecole d’acqua e gli ioni in un mezzo acquoso solo con una frazione della loro superficie. Il perimetro idrofobico è rivolto verso le catene alchiliche dei lipidi e le superfici idrofobiche di altre proteine ​​integrali di membrana.

Proteine di membrana periferiche

Le proteine ​​di membrana periferiche sono proteine ​​ anfifiliche che si associano in modo reversibile alle membrane biologiche tramite interazioni relativamente deboli, al contrario delle proteine ​​transmembrana, che sono permanentemente incorporate nella membrana.

Sono un gruppo eterogeneo di proteine che comprende proteine ​​che si associano direttamente alla membrana lipidica e sono rivolte verso un lato della membrana lipidica o indirettamente tramite interazioni con proteine ​​integrali di membrana.

Possono essere rilasciate a seguito di cambiamenti relativamente piccoli nel pH o nella forza ionica. Possono  interagire con i lipidi della membrana cellulare tramite interazioni coulombiane tra un dominio caricato positivamente sulla superficie della proteina e un dominio di membrana di fosfolipidi anionici.

Residui aromatici esposti sulla superficie proteica possono interagire tramite legame π con il gruppo di testa positivo dei fosfolipidi. Possono dare interazione di siti di legame specifici sulla proteina con secondi messaggeri lipidici o con un inserimento parziale senza attraversare il doppio strato lipidico di domini idrofobici della proteina nel doppio strato della membrana, ad esempio un’α-elica anfipatica.

Proteine ancorate ai lipidi

Molte proteine ​​sono ancorate in modo permanente alle membrane cellulari attraverso combinazioni di gruppi lipidici legati covalentemente. Presentano spesso molteplici modifiche lipidiche e amminoacidi basici vicino al punto di attacco dell’ancora che aiutano a stabilizzare l’interazione proteina-membrana.

Vi sono tre tipi principali di proteine ​​ancorate ai lipidi che includono proteine ​​prenilate, proteine ​​acilate grasse e proteine ​​legate al glicosilfosfatidilinositolo. Le proteine prenilate sono proteine ​​con polimeri di isoprene idrofobici legati covalentemente ai residui di cisteina della proteina.

Quelle ​​grasse acilate sono proteine ​​che sono state modificate post-traduzionalmente per includere l’attacco covalente di acidi grassi come acido miristico e acido palmitico a determinati residui di amminoacidi. Le proteine ​​ancorate al glicosilfosfatidilinositolo (proteine ​​ancorate al GPI) sono legate a un gruppo molecolare complesso tramite un legame ammidico al gruppo carbossilico C-terminale della proteina

Chimicamo la chimica online perché tutto è chimica