Proteine coniugate

Le proteine coniugate o eteroproteine sono definite come proteine a cui è legato tramite legame covalente o altre interazioni un altro gruppo chimico come carboidrati, lipidi e ioni metallici. Contrariamente alle proteine semplici che contengono solo una catena polipeptidica di amminoacidi legati tra loro, le proteine ​​coniugate contengono componenti non amminoacidiche.

Questi possono essere residui di carboidrati e, in tal caso si hanno glicoproteine ​​e proteoglicani, ioni metallici come Fe²⁺ o Ca²⁺ dette metalloproteine, fosfato dette fosfoproteine, lipidi dette lipoproteine, gruppo prostetico pigmentato dette cromoproteine e acidi nucleici dette nucleoproteine. Molte proteine ​​plasmatiche sono coniugate ai carboidrati e sono presenti nella circolazione come glicoproteine.

La struttura unica delle proteine ​​coniugate consente loro di svolgere funzioni specializzate negli organismi viventi e sono essenziali in numerosi processi biologici, come il trasporto dell’ossigeno (emoglobina), la risposta immunitaria (immunoglobuline) e la segnalazione cellulare (ormoni).

Classificazione delle proteine coniugate

Le proteine coniugate sono classificate a seconda del gruppo prostetico a cui sono legate. Il gruppo prostetico è un cofattore di natura non proteica ovvero non costituito da amminoacidi che si lega strettamente, spesso tramite legame covalente, a proteine ​​o enzimi che può essere di varia natura e ha un ruolo importante nella funzione delle proteine mentre la parte proteica è detta apoproteina.

Glicoproteine

Le glicoproteine sono proteine coniugate in cui il gruppo prostetico è costituito da carboidrati e si trovano in tutti gli organismi viventi in forme sia solubili che insolubili con funzioni e proprietà diverse. Il contenuto di carboidrati nelle glicoproteine varia da meno dell’1% a oltre l’80% della molecola.

I carboidrati legati alle proteine possono essere a volte ramificati e costituiti da:

• Monosaccaridi come glucosio, galattosio, mannosio e xilosio
• Zuccheri contenenti un gruppo amminico come l’ N-acetilglucosammina o l’ N-acetilgalattosammina
• Zuccheri che hanno un gruppo carbossilico come l’acido sialico.

Metalloproteine

Le metalloproteine sono proteine coniugate in cui il gruppo prostetico è costituito da uno o più ioni metallici uguali o diversi come ferritina, emoglobina e mioglobina. Le fosfoproteine ​​sono polimeri di origine naturale che si trovano sia nel regno animale che vegetale.

Come le altre proteine, contengono gruppi idrofili, come –O–, –COOH, –OH e –NH. ​​Differiscono notevolmente nel numero e nel tipo di residui di amminoacidi fosforilati. Infatti, un gran numero di proteine ​​può essere fosforilato su più di un residuo amminoacidico da più di un tipo di protein-chinasi come la tirosina idrossilasi. Esempi di fosfoproteine sono la fosvitina, le sinapsine e la caseina.

Lipoproteine

Le lipoproteine sono proteine coniugate costituite da una parte proteica e da una parte lipidica deputati alla raccolta e al trasporto nel plasma di lipidi. I lipidi, a causa della loro scarsa solubilità in ambiente acquoso, non possono circolare liberamente e necessitano di un sistema di trasporto idoneo che è costituito dalle lipoproteine dette plasmatiche.

Le lipoproteine ​​svolgono un ruolo chiave nell’assorbimento e nel trasporto dei lipidi alimentari da parte dell’intestino tenue, nel trasporto dei lipidi dal fegato ai tessuti periferici e nel trasporto dei lipidi dai tessuti periferici al fegato e all’intestino.

Cromoproteine

Le cromoproteine ​​sono proteine coniugate costituite da una proteina associata a un gruppo prostetico colorato. Molte proteine ​​importanti appartengono a questa categoria, tra cui  i citocromi, le flavoproteine ​​coinvolte nei processi redox e la rodopsina presente nella retina che svolge un ruolo importante nel processo della visione.

Le cromoproteine ​​sono caratterizzate da una banda di assorbimento elettronico nell’intervallo spettrale vicino-UV, visibile o vicino-IR. Queste bande possono derivare da transizioni π → π * di gruppi prostetici o da transizioni di trasferimento di carica di ioni di metalli di transizione specificamente legati. Pertanto, le cromoproteine ​​che possono fungere da proteine ​​di trasferimento di elettroni, enzimi o fotorecettori

Nucleoproteine

Le nucleoproteine ​​sono un tipo di proteine coniugate ​​associate agli acidi nucleici, ai ribosomi e alle lipoproteine spesso utilizzate per il trasporto di lipidi e proteine. Possono svolgere ruoli funzionali come enzimi, o strutturali, come con gli istoni nella formazione della cromatina. In esse il contenuto di acidi nucleici ​​può variare dal 31 al 66%.

Tra i tipici esempi vi sono ​​ i ribosomi, i nucleosomi e le proteine ​​del nucleocapside virale. Sono sintetizzate nel citosol delle cellule infatti quando la soluzione proteica è miscelata con una soluzione nucleica, il componente dell’acido fosforico presente nell’acido nucleico è combinato con i gruppi ammonio caricati positivamente della proteina per formare un complesso proteina-acido nucleico.

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