Ponti disolfuro

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I legami disolfuro detti anche ponti disolfuro sono legami covalenti tra due atomi di zolfo con energia di dissociazione di 60 kcal/mol.

I legami disolfuro si formano dall'accoppiamento di due gruppi tiolici -SH.

Costituiscono un elemento fondamentale nell'architettura molecolare di proteine e peptidi che sono coinvolti, ad esempio, in processi biologici di base o agiscono come tossine.

Amminoacidi e proteine

La cisteina è un amminoacido che presenta un gruppo -SH nella catena laterale. A seguito di una reazione ossidativa di due molecole di cisteina si forma la cistina in cui è presente un legame disolfuro.

La cistina è indispensabile per il processo di cheratinizzazione ed è presente nello strato esterno della cuticola dei capelli

I ponti disolfuro sono particolarmente comuni nelle proteine secrete dalle cellule. Ad esempio, i ponti disolfuro sono comuni nella cheratina un tipo di proteina presente nella pelle, nelle unghie e nei capelli.

Formazione e degradazione

L'agente che media la formazione e la degradazione di ponti disolfuro nella maggior parte delle proteine è il tripeptide glutatione o GSH, un coenzima versatile costituito da cisteina e glicina legate tra loro tramite legame peptidico e il glutammato che è legato alla cisteina con un legame peptidico atipico tra il gruppo carbossilico della catena laterale del glutammato e il gruppo amminico della cisteina

Due molecole di glutatione possono dimerizzare per dare il GSSG in cui è presente un ponte disolfuro

I ponti disolfuro si trovano solo nelle proteine situate fuori la cellula, mentre all'interno della cellula le molecole di cisteina si trovano nel loro stato ridotto per la presenza dell'enzima glutatione reduttasi che è una flavoproteina dimerica.

I ponti disolfuro possono essere ridotti direttamente da un altro enzima, la tioredoxina appartenente alla classe delle ossidoreduttasi; in entrambi i casi il NADPH è l'ultimo donatore di elettroni che riduce il FAD a FADH_2.