Pompa sodio-potassio

La pompa sodio–potassio, detta anche pompa Na⁺/K⁺ ATP-dipendente, è una proteina integrale di membrana che utilizza l’energia fornita dall’idrolisi dell’ATP per spostare gli ioni attraverso la membrana cellulare contro il loro gradiente elettrochimico.

La funzione principale della pompa sodio-potassio è quella di trasportare gli ioni sodio fuori dalla cellula e gli ioni potassio dentro la cellula. Tuttavia tale passaggio di ioni questi ioni viola le leggi della diffusione, che stabiliscono che le sostanze tendono a muoversi da aree ad alta concentrazione ad aree a bassa concentrazione ed è quindi necessaria l’energia prodotta dall’ATP.

Nel 1941 da R.B. Dean in un articolo intitolato “Theories of Electrolyte Equilibrium in Muscle” avvalendosi di studi ed esperimenti degli anni precedenti introdusse il concetto di una pompa presente nella membrana cellulare, quella che oggi chiamiamo pompa sodio-potassio.

La pompa sodio-potassio utilizza l’energia di una molecola di ATP per scambiare tre ioni sodio intracellulari con due ioni potassio extracellulari pertanto al netto, ad ogni ciclo viene portata all’esterno della cellula una carica positiva. Per questo motivo la pompa sodio-potassio è detta elettrogenica, perché è generatrice di una differenza tra le concentrazioni delle cariche elettriche intracellulari rispetto a quelle esterne. Ciò implica che all’esterno della membrana vi sarà un accumulo di cariche positive, mentre all’interno di cariche negative.

La natura elettrogenica della pompa sodio-potassio implica che essa ha un ruolo nella stabilizzazione del potenziale di membrana a riposo della cellula, nella regolazione del volume cellulare e nella trasduzione del segnale della cellula

Struttura della pompa sodio-potassio

La pompa sodio-potassio è un complesso proteico situato sulla membrana plasmatica membro della classe delle ATPasi di tipo P ovvero proteine ​​integrali di membrana che trasportano ioni o fosfolipidi attraverso le membrane biologiche.

Durante la catalisi queste proteine ​​subiscono un ciclo di fosforilazione e defosforilazione e pertanto dette di tipo P dal termine inglese  phosphorylation che guida i cambiamenti conformazionali necessari per il trasporto del substrato.

La struttura di base di tutte le ATPasi di tipo P responsabili dell’attività idrolitica dell’ATPasi e delle proprietà di traslocazione ionica del trasportatore include una subunità di circa 100  kDa. All’interno di questo polipeptide si trovano il sito di legame dell’ATP e un residuo di aspartato che diventa fosforilato transitoriamente durante il ciclo di reazioni che sono collegate al processo di trasporto ionico.

Durante la fosforilazione, la proteina subisce una transizione conformazionale da α elica a β foglietto che determina la fosforilazione dell’enzima da parte dell’ATP in presenza di ioni Mg²⁺ e Na⁺ e la defosforilazione in presenza di ioni K⁺.

La pompa sodio-potassio è composta da tre subunità, α-subunità, β-subunità e γ-subunità. La α-subunità ha quattro isoforme (α1, α2, α3 e α4), la beta-subunità ha tre isoforme (β1, β2 e β3) e la gamma-subunità ha sette isoforme (FXYD1–7).

Subunità

La subunità α è composta da 10 eliche transmembrana (M1–M10) con una massa molecolare totale di 110 kD. I siti di legame per ATP e Mg ²⁺, glicosidi cardiaci e ioni Na⁺ e K⁺ sono tutti situati nella subunità α, che è considerata la subunità catalitica. Le quattro isoforme della subunità α sono espresse in modo diverso nei diversi tessuti durante lo sviluppo dell’organismo.

La subunità β è formata da un segmento transmembrana con un peso molecolare di 55 kD. Le isoforme β1 e β2 sono presenti prevalentemente nelle cellule dei mammiferi. L’isoforma β1 è distribuita in tutti i tessuti, mentre l’isoforma β2 è concentrata nel tessuto nervoso, nel cuore, nella cartilagine e negli eritrociti. L’isoforma β3 si trova prevalentemente nel tessuto nervoso, così come nel muscolo scheletrico e nei polmoni.

La subunità γ ha un solo dominio transmembrana e una massa molecolare di 15 kD. La subunità γ è un proteolipide ovvero una proteina legata in modo covalente a molecole lipidiche. È presente in diversi tessuti come i tessuti renali, cardiaci e il muscolo scheletrico e la sua funzione sembra essere associata alla modulazione dell’affinità enzimatica per diversi ligandi, con un effetto sulla velocità massima di idrolisi dell’adenosina trifosfato.

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