Polipeptidi

I polipeptidi sono definiti come biomateriali costituiti da unità ripetute di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici infatti secondo la I.U.P.A.C. i polipeptidi sono peptidi che contengono dieci o più residui di amminoacidi e pertanto, secondo questa definizione, le proteine possono essere classificate come polipeptidi.

Tuttavia, mentre tutte le proteine ​​sono polipeptidi, non tutti i polipeptidi sono proteine. In alcuni casi, polipeptidi di piccole dimensioni codificati da due o più geni devono essere uniti insieme per produrre una proteina funzionale.

I polipeptidi possono interagire efficacemente con vari derivati ​​di polimeri biologici, dando origine a film compositi attivi con eccellenti proprietà Questi derivati ​​proteici sono isolati principalmente da risorse naturali e ampiamente utilizzati per preparare film per imballaggi alimentari commestibili. Inoltre, la capacità di formare film dei derivati ​​polipeptidici dipende fortemente dalla loro struttura, peso molecolare, carica e solubilità

Sintesi proteica

I polipeptidi si formano attraverso la sintesi proteica o traduzione che avviene a livello cellulare e comporta l’assemblaggio di amminoacidi in una catena polipeptidica in base alle informazioni genetiche codificate nel DNA.

Il processo della sintesi proteica prevede diverse fasi:

Trascrizione: comporta la trascrizione della sequenza di DNA in una molecola di RNA messaggero (mRNA) nel nucleo della cellula. L’elica a doppio filamento del DNA si svolge e l’enzima chiamato RNA polimerasi sintetizza una molecola di m-RNA con un filamento del DNA come stampo. L’m-RNA è complementare alla sequenza di DNA ma contiene uracile (U) invece di timina (T).

Elaborazione dell’m-RNA: l’m-RNA viene quindi sottoposto a elaborazione, che comporta la rimozione delle regioni non codificanti chiamate introni e l’unione delle regioni codificanti chiamate esoni. Questo processo produce una molecola di m-RNA contenente solo le informazioni codificanti per il polipeptide.

Traduzione: La molecola di m-RNA si sposta dal nucleo al citoplasma, legandosi a un ribosoma che funge quindi da sito della traduzione. Le molecole di RNA transfer (t-RNA), ciascuna delle quali trasporta un amminoacido specifico, riconoscono e si legano ai codoni di m-RNA tramite i loro anticodoni complementari.

Formazione del legame peptidico: quando il ribosoma si muove lungo l’m-RNA, facilita l’unione degli amminoacidi adiacenti trasportati dalle molecole di t-RNA. Si forma un legame peptidico tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell’amminoacido successivo, con conseguente allungamento della catena polipeptidica.

Terminazione: il processo continua finché non si trova un codone di stop sull’m-RNA. A questo punto, la catena polipeptidica è rilasciata dal ribosoma e la sintesi proteica è completata.

Il polipeptide risultante può subire ulteriori modifiche, come il folding, la modifica post-traduzionale e l’associazione con altre catene polipeptidiche per formare una proteina funzionale.

Sintesi di polipeptidi

Di recente c’è stato un crescente interesse nello sviluppo di percorsi sintetici per la preparazione copolimeri polipeptidici che derivano le loro proprietà da sequenze e composizioni controllate con precisione dei loro monomeri amminoacidici costituenti, nonché di sequenze polipeptidiche per applicazioni in biotecnologia come l’ingegneria tissutale, la somministrazione di farmaci e come terapia.

Vi sono tre metodi per sintetizzare polipeptidi artificiali: metodi di sintesi chimica, biologica e biochimica. I polipeptidi sono stati polimerizzati per la prima volta tramite la polimerizzazione ad apertura di anello di α -amminoacidi N -carbossianidridi nel 1906.

Negli ultimi decenni, si sono utilizzate diverse strategie efficaci, tramite selezione di iniziatori, regolazione delle condizioni di reazione e l’introduzione di catalizzatori, per migliorare la controllabilità di questa tecnica per ottenere diversi polipeptidi con strutture chimiche precise e bassi indici di polidispersità.

In generale, ci sono principalmente tre metodi chimici per la sintesi di polipeptidi, tra cui la sintesi peptidica in fase solida, l’accoppiamento in fase di soluzione oltre alla polimerizzazione ad apertura di anello.  La sintesi peptidica in fase solida è una tecnica di routine in grado di ottenere polipeptidi le cui sequenze possono essere controllate con precisione dall’accoppiamento successivo di α -amminoacidi.

Metodi di accoppiamento in soluzione utilizzano sequenze peptidiche a basso peso molecolare come materiali di partenza per preparare polimeri tramite un processo di crescita a stadi. Pertanto, questo tipo di metodo è sempre impiegato per la fabbricazione di polipeptidi contenenti brevi sequenze ripetute.

L’avvento delle metodologie del DNA ricombinante ha fornito una base per la produzione di polipeptidi con sequenze esatte che possono essere controllate mediante la progettazione di un modello di DNA idoneo. La tecnica più comune per la biosintesi dei polimeri proteici è stata quella di progettare una sequenza peptidica artificiale che può essere ripetuta per formare un polimero più grande e quindi costruire il polimero di DNA che codifica questa sequenza proteica.

Le sequenze di DNA sono quindi clonate ed espresse, in genere in ospiti costituiti da lieviti o batteri, per produrre i polipeptidi che vengono quindi secreti o isolati mediante rottura delle cellule del microrganismo. Una volta scelta una sequenza di amminoacidi, questa è codificata in una sequenza di DNA complementare, che deve essere sintetizzata chimicamente.

Le proteasi enzimi generalmente utilizzati per scindere i legami ammidici delle proteine ​​mediante idrolisi, sono stati utilizzati per la sintesi enzimatica di composti peptidici. Questa sintesi enzimatica di polipeptidi è un metodo basato sulla biomassa, eco friendly e stereo-/regioselettivo che può sostituire le sintesi chimiche di polipeptidi derivati ​​dal petrolio.

La polimerizzazione enzimatica di derivati ​​di amminoacidi mediante proteasi procede tramite la reazione inversa di idrolisi ovvero l’aminolisi. Il controllo termodinamico e cinetico nella reazione di aminolisi ottimizzano l’efficienza della polimerizzazione enzimatica.

La polimerizzazione è regolata dalla specificità del substrato delle proteasi, vale a dire, una combinazione di monomeri di amminoacidi e proteasi. Un gran numero di polipeptidi, inclusi omopolimeri, copolimeri, copolimeri a blocchi e architetture polimeriche specifiche, come polimeri a forma di stella, sono sintetizzati mediante una tecnica di polimerizzazione catalizzata dalla proteasi

Applicazioni

I polipeptidi naturali sono ampiamente applicati in medicina, cibo e cosmetici grazie alla loro forte bioattività, elevata sicurezza e disponibilità hanno dimostrato di avere effetti farmacologici, tra cui analgesici, antibatterici, antitumorali e antivirali e partecipano a varie attività fisiologiche degli organismi viventi  svolgendo un ruolo importante nella promozione della salute umana.

Servono come base per lo sviluppo di farmaci basati che possono colpire specifici recettori, enzimi o proteine​, rendendoli preziosi per il trattamento di malattie come cancro, diabete e disturbi ormonali.

Nel campo dei cosmetici e della cura della pelle sono ampiamente utilizzati per le loro proprietà anti-invecchiamento e riparatrici della pelle. Possono stimolare la produzione di collagene, migliorare l’elasticità della pelle e ridurre la comparsa di rughe e linee sottili.

In campo biotecnologico e della ricerca  hanno un ruolo cruciale anche in varie applicazioni biotecnologiche e studi di ricerca, tra cui l’ingegneria proteica, la produzione di enzimi e lo sviluppo di strumenti diagnostici e biosensori.

Nell’industria alimentare i polipeptidi derivati ​​da fonti naturali, come proteine ​​vegetali o animali, trovano applicazione nell’industria alimentare in quanto possono agire come emulsionanti, stabilizzanti ed esaltatori di sapore nei prodotti alimentari.

Alcuni  presentano proprietà uniche che li rendono preziosi in contesti industriali e possono specificamente essere utilizzati come adesivi, rivestimenti o modificatori di superficie grazie alle loro proprietà filmogene.

Quali strumenti diagnostici e terapeutici sono utilizzati nei test diagnostici e nella diagnostica medica per rilevare specifici biomarcatori o anticorpi. Servono anche come base per lo sviluppo di sistemi di somministrazione mirata di farmaci e scaffold di ingegneria tissutale.

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