Legame tra amminoacidi in una proteina

Il legame tra  amminoacidi è detto peptidico ed ha un carattere parziale di doppio legame ammidico che lega due α-amminoacidi. Il legame tra  amminoacidi si verifica quando il gruppo carbossilico di un α-amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro α-amminoacido tramite una reazione di condensazione con eliminazione di una molecola di acqua.

Il prodotto formato dall’unione di due amminoacidi è chiamato dipeptide . Il successivo legame di ulteriori unità di amminoacidi a questo dipeptide tramite legame peptidico genera tripeptidi , tetrapeptidi , pentapeptidi , ecc. I polimeri formati da più di 10 amminoacidi sono denominati polipeptidi . Una catena polipeptidica è considerata una proteina quando ha una massa molecolare maggiore di 6000  Dalton (Da).

I dipeptidi contengono un solo legame peptidico. I peptidi, polipeptidi e proteine sono costituiti da α-amminoacidi legati tra loro tramite un numero sempre maggiore di legami peptidici.

Non esiste una distinzione precisa tra peptidi e proteine ; 6000  Da è un valore arbitrario ed è stato scelto perché è la massa approssimativa dell’insulina, un ormone prodotto nel pancreas, che è stata la prima proteina di cui è stata decifrata l’intera struttura.

Nelle proteine a un’estremità di ogni catena polipeptidica , c’è un amminoacido con un gruppo α-amminico libero. Per convenzione, questa estremità è considerata l’inizio della catena ed è chiamata la porzione ammino-terminale o N-terminale del polipeptide. L’altra estremità della catena, contenente il gruppo carbossilico libero, è considerata l’estremità C-terminale della catena polipeptidica.

Risonanza e struttura

Grazie alla presenza del doppietto elettronico solitario presente sull’azoto e al doppio legame del gruppo carbonilico il gruppo ammidico è stabilizzato per risonanza. Questa influenza sia la stabilità da un punto di vista termodinamico che la possibilità di formare legami a idrogeno

La terza struttura di risonanza contribuisce alla lunghezza del legame carbonio-azoto che ha lunghezza minore rispetto a quella di un legame singolo. Inoltre questa struttura limita la libera rotazione intorno al legame carbonio-azoto e pertanto si hanno isomeri di tipo cis-trans. Infatti l’energia di rotazione intorno al legame carbonio-azoto è dell’ordine di 63-84 kJ/mol

L’isomero cis è stericamente impedito e quindi è meno stabile rispetto all’isomero trans.

La stabilizzazione per risonanza rende il legame tra amminoacidi relativamente stabile e poco reattivo sebbene si possano verificare reazioni attraverso un attacco al carbonio carbonilico.

Ibridazione

Nel legame peptidico, così come nel legame ammidico, l’azoto è ibridato sp² in quanto esso può condividere i propri elettroni di non legame con il gruppo carbonilico solo se si forma un sistema di orbitali 2p π paralleli tra loro che comprende azoto, carbonio e ossigeno.

Poiché il carbonio carbonilico è ibridato sp² ed i tre orbitali giacciono su un piano e analogamente l’atomo di azoto si ha che i due piani devono essere coplanari per massimizzare il legame π previsto dalle strutture di risonanza, il gruppo peptidico presenta tre dei suoi atomi che giacciono sullo stesso piano.

Formazione del legame tra amminoacidi

La formazione del legame tra amminoacidi avviene a seguito di una reazione di condensazione tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico di un altro amminoacido con formazione di un legame peptidico e eliminazione di una molecola di acqua.

Il legame tra amminoacidi ha un carattere di  parziale  doppio legame (40%) che impedisce la rotazione attorno a questo legame. Di conseguenza, il gruppo peptidico ha una struttura rigida e planare e l’emivita per l’ idrolisi dei legami peptidici è di 350–600 anni a temperatura ambiente e a pH 4–8.

L’idrolisi selettiva del legame peptidico di peptidi e proteine ​​è richiesta in un’ampia gamma di applicazioni biologiche, biotecnologiche e industriali. Nella cellula, la formazione del legame peptidico è un processo controllato enzimaticamente