Lattato deidrogenasi: struttura, funzioni

La lattato deidrogenasi (LDH) o deidrogenasi dell’acido lattico è un enzima presente in quasi tutti i tessuti del corpo. La lattato deidrogenasi svolge un ruolo importante nella respirazione cellulare, processo mediante il quale il glucosio proveniente dagli alimenti è convertito in energia utilizzabile per le nostre cellule.

Appartiene alla classe delle ossidoreduttasi e indicata come EC 1.1.1.27.
La lattato deidrogenasi è  un enzima citoplasmatico presente in quasi tutti i tessuti e ad alte concentrazioni nei muscoli, nel fegato e nei reni e funge da importante punto di controllo della gluconeogenesi e del metabolismo del DNA

Struttura e test

La lattato deidrogenasi è costituita da 4 diverse subunità, che possono assumere forme diverse e sono codificate da geni diversi. Nel corpo umano ci sono 5 diverse isoforme che si trovano in diversi tessuti del corpo indicati come LDH1, LDH2, LDH3, LDH4 e LDH5 assemblate in tetrameri di uno dei due tipi di subunità, vale a dire muscolo (M) e cuore (H). L’enzima, come si trova in molte specie, è un tetramero di peso molecolare 140.000.

Tuttavia, sebbene ogni subunità abbia un peso molecolare di circa 35.000 , due tipi, di diversa composizione di amminoacidi, si trovano all’interno di ogni specie: sono la forma M , che predomina nel muscolo scheletrico e in altri tessuti ampiamente anaerobici e la forma H , la subunità predominante nel cuore . I due tipi di subunità sono prodotti da geni separati.

In caso di un danno alle cellule o ai tessuti si ha un rilascio di questo enzima pertanto il suo dosaggio può essere utile a identificare un danno tissutale.

A causa della differenziazione dei diversi tipi di enzima, si può utilizzare un test per determinare se è presente un danno e dove è localizzato.

Valori elevati di questo enzima e squilibri tra gli isoenzimi di solito indicano che c’è un qualche tipo di lesione ai tessuti. I livelli normali di LDH nel sangue possono variare a seconda del laboratorio, ma solitamente sono compresi tra 140 unità per litro (U/L) e 280 U/L negli adulti e tendono a essere più alti nei bambini e negli adolescenti.

Funzioni

La lattato deidrogenasi è uno degli enzimi che catalizza la conversione reversibile del piruvato in lattato utilizzando il NADH. Grazie alla sua azione catalitica è in grado di aumentare la velocità dell’interconversione simultanea del piruvato in lattato e del nicotinamide adenina dinucleotide (NAD)H in NAD⁺ di 14 ordini di grandezza

Catalizza la reazione:
Piruvato + NADH + H⁺ → Lattato + NAD⁺

in cui si verifica il trasferimento di uno ione idruro dal NADH al carbonio C2 del piruvato ed è comunemente utilizzata dalle cellule per la respirazione anaerobica.

È coinvolta nel metabolismo anaerobico del glucosio quando l’ossigeno è assente o in apporto limitato.

Il lattato prodotto durante la conversione anaerobica non può subire un ulteriore metabolismo in nessun tessuto tranne il fegato. Quindi, è rilasciato nel sangue e trasportato al fegato, dove la lattato deidrogenasi catalizza la reazione inversa del lattato in piruvato

I livelli di ossigeno all’interno dei tessuti muscolari diminuiscono rapidamente a seguito di uno sforzo fisico. Affinché le cellule muscolari continuino a funzionare, devono continuare a creare ATP. L’ossigeno è tipicamente il recettore degli elettroni finale che si trova all’estremità della catena di trasporto. Senza di esso, la catena si interrompe e per continuare a funzionare, i muscoli devono utilizzare l’ATP creato dal processo di glicolisi.

Questo processo ha bisogno di portatori di elettroni. La lattato deidrogenasi rimuove gli elettroni dal NADH per completare il processo. In tal modo si ottiene NAD ⁺ che è utilizzato nella glicolisi per creare più ATP. Sebbene il processo produca molto meno ATP rispetto alla catena di trasporto degli elettroni, consente alla cellula di continuare a funzionare in difetto di ossigeno.