Isoforme proteiche

Le isoforme proteiche sono proteine ​​simili tra loro che svolgono ruoli simili all’interno delle cellule e sono generate dallo stesso gene ma con sequenze di amminoacidi e ruoli biologici distinti. Le isoforme proteiche hanno svolto un ruolo importante nella generazione della diversità biologica nel corso dell’evoluzione.

In alcuni casi un singolo gene può codificare due o più isoforme sfruttando un processo chiamato splicing alternativo. In altri casi, due o più geni strettamente correlati sono responsabili delle isoforme. Negli eucarioti superiori, molti geni codificano due o più isoforme proteiche, che si comportano come pool distinti di proteine ​​correlate e che possono differire in termini di localizzazioni subcellulari, partner di interazione e funzione.

Una caratteristica comune delle isoforme proteiche strettamente correlate è che solitamente condividono ampie regioni di identità di sequenza proteica e di conseguenza hanno molti peptidi condivisi ma è possibile identificare peptidi che sono unici per una specifica isoforma o condivisi tra diverse isoforme

Formazione delle isoforme proteiche

La diversità delle isoforme proteiche è generata in base alla regolazione genica attraverso due meccanismi principali ovvero un meccanismo qualitativo in cui le isoforme possono essere derivate dallo stesso gene tramite splicing alternativo o da geni diversi della stessa famiglia in cui la sostituzione delle isoforme genera diversità tra le fibre muscolari.

Il secondo è un meccanismo quantitativo in cui molti geni possono essere regolati positivamente o negativamente indipendentemente l’uno dall’altro sulla base di alcuni fattori. Con il termine di splicing alternativo o splicing alternativo dell’RNA, o splicing differenziale si riferisce al processo di modifica della struttura proteica dei canali ionici tramite l’inclusione o l’esclusione di amminoacidi che consente a un singolo gene di produrre diverse varianti di splicing.

Lo splicing alternativo, che sta emergendo come un importante meccanismo di regolazione funzionale nel genoma umano, è un processo essenziale nell’elaborazione post-trascrizionale dell’mRNA e produce vari mRNA maturi con strutture e funzioni diverse.

Proteine tau

Le proteine tau, acronimo di tubulin associated unit, formano un gruppo di sei isoforme proteiche che vanno da 352 a 441 amminoacidi altamente solubili prodotte tramite splicing alternativo. Costituiscono un membro del gruppo delle proteine associate ai microtubuli.

La proteina Tau è organizzata in quattro principali domini funzionali: la regione N-terminale (NTR), la regione ricca di prolina (PRR), il dominio di legame ai microtubuli (MTBD) e la regione di assemblaggio C-terminale

Sono espresse principalmente nei neuroni, dove svolgono un ruolo importante nell’assemblaggio dei monomeri di tubulina nei microtubuli per costituire la rete di microtubuli neuronali. Le isoforme proteiche delle proteine tau sono espresse nelle cellule neuronali, ma sono anche distribuite in molti altri tessuti, sebbene in quantità minori. Le proteine ​​tau sono i principali costituenti delle lesioni fibrillari intraneuronali descritte nella malattia di Alzheimer e in numerosi disturbi neurodegenerativi

Miosina

La superfamiglia della miosina è una famiglia di proteine ampia e diversificata, e i suoi membri, che sono raggruppati in molte classi, sono coinvolti in una serie di percorsi cellulari. La miosina infatti è un motore molecolare che converte l’energia chimica in forza meccanica attraverso l’idrolisi dell’ATP. Questa traduzione di energia chimica in movimento è mediata da cambiamenti nella forma della miosina derivanti dal legame dell’ATP.

Sono state trovate diverse isoforme proteiche di miosina negli eucarioti, ciascuna diversa per il tipo di catene di cui è composta. Tutte le miosine sono composte da un dominio di “coda” diverso al loro terminale carbossilico e da un dominio di “testa” globulare al loro terminale amminico.

Una molecola di miosina è composta da sei subunità ovvero due catene pesanti e quattro catene polipeptidiche leggere. Le due catene pesanti sono avvolte l’una attorno all’altra per formare una doppia elica. Questa elica funge da coda della molecola di miosina formando la maggior parte della struttura molecolare.

Le due catene pesanti divergono a un’estremità per formare un angolo di 120 gradi. L’estremità di ogni catena subisce una piegatura per formare una struttura globulare che costituisce la maggior parte della testa della miosina o ponte trasversale. Le due catene leggere uniscono la struttura globulare alle teste della miosina.

Chimicamo la chimica online perché tutto è chimica