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Gruppo eme

  |   Biochimica, Chimica

L’ emoglobina e la mioglobina sono le proteine più comuni contenenti il gruppo eme che costituisce il gruppo non prostetico. L’eme, infatti, è un gruppo molecolare di tipo non proteico che nelle proteine, cosiddette coniugate, sono uniti alla parte proteica della molecola e definiscono il gruppo cui la proteina coniugata appartiene. I gruppi protesici eme svolgono un’ampia gamma di funzioni tra cui:

  • trasferimento di elettroni
  • trasporto e l’immagazzinamento dell’ossigeno
  • catalisi
  • rilevamento dei gas
  • regolazione genica

Struttura

L’eme è una porfirina che consiste in quattro anelli pirrolici disposti ad anello.

Esistono molte forme diverse di eme: proteine ​​​​specifiche hanno, infatti, differenti catene laterali. Agli  atomi di carbonio presenti nella porfirina si attribuisce la numerazione come in figura

numerazione eme

Le differenze nelle catene laterali legate ai carboni 3, 8 e 18 caratterizzano alcuni dei gruppi eme più comuni.

Al centro del macrociclo vi è il ferro con numero di ossidazione +2. A seconda delle catene laterali presenti si hanno vari tipi di gruppi eme. Tra essi i più importanti sono l’eme A, B e C

Eme A

L’eme A è essenziale per la respirazione in molti organismi diversi come batteri, piante e animali. Costituisce il gruppo protesico del citocromo a nell’enzima terminale della catena respiratoria dove il l’ossigeno è ridotto ad acqua con la conservazione dell’energia rilasciata nella reazione per formare un gradiente transmembrana elettrochimico. L’eme A, scoperto da Warburg e Gewitz e isolato per la prima volta nel 1962, è un derivato dell’eme B e in natura è meno abbondante rispetto agli altri tipi. rispetto a molti altri tipi di eme.

eme a-chimicamoEme B

L’eme B è quello più abbondante ed è contenuto nell’emoglobina, nella mioglobina e nella famiglia di enzimi perossidasi che fanno parte della classe delle ossidoreduttasi.

In genere l’eme B è legato alla matrice proteica circostante con un unico legame di coordinazione tra il ferro e una catena laterale di amminoacidi.

eme b-chimicamoEme C

L’eme C differisce dall’eme B in quanto le due catene laterali viniliche dell’eme B sono sostituite da legami covalenti di tioetere con l’apoproteina. I due legami tioetere sono tipicamente costituiti da residui di cisteina della proteina. Questi legami non consentono all’eme C di dissociarsi facilmente dall’oloproteina. Le proteine ​​che legano l’eme C sono tra le proteine ​​meglio caratterizzate in biochimica. La maggior parte di queste proteine ​​sono i citocromi c che fungono da vettori di elettroni nella fotosintesi e nella respirazione.

eme c-chimicamo