L’ emoglobina e la mioglobina sono le proteine più comuni contenenti il gruppo eme che costituisce il gruppo non prostetico. L’eme, infatti, è un gruppo molecolare di tipo non proteico che nelle proteine, cosiddette coniugate, sono uniti alla parte proteica della molecola e definiscono il gruppo cui la proteina coniugata appartiene. I gruppi protesici eme svolgono un’ampia gamma di funzioni tra cui:
- trasferimento di elettroni
- trasporto e l’immagazzinamento dell’ossigeno
- catalisi
- rilevamento dei gas
- regolazione genica
Struttura
L’eme è una porfirina che consiste in quattro anelli pirrolici disposti ad anello.
Esistono molte forme diverse di eme: proteine specifiche hanno, infatti, differenti catene laterali. Agli atomi di carbonio presenti nella porfirina si attribuisce la numerazione come in figura
Le differenze nelle catene laterali legate ai carboni 3, 8 e 18 caratterizzano alcuni dei gruppi eme più comuni.
Al centro del macrociclo vi è il ferro con numero di ossidazione +2. A seconda delle catene laterali presenti si hanno vari tipi di gruppi eme. Tra essi i più importanti sono l’eme A, B e C
eme a
Eme A
L’eme A è essenziale per la respirazione in molti organismi diversi come batteri, piante e animali. Costituisce il gruppo protesico del citocromo a nell’enzima terminale della catena respiratoria dove il l’ossigeno è ridotto ad acqua con la conservazione dell’energia rilasciata nella reazione per formare un gradiente transmembrana elettrochimico. L’eme A, scoperto da Warburg e Gewitz e isolato per la prima volta nel 1962, è un derivato dell’eme B e in natura è meno abbondante rispetto agli altri tipi. rispetto a molti altri tipi di eme.
Eme B
L’eme B è quello più abbondante ed è contenuto nell’emoglobina, nella mioglobina e nella famiglia di enzimi perossidasi che fanno parte della classe delle ossidoreduttasi.
In genere l’eme B è legato alla matrice proteica circostante con un unico legame di coordinazione tra il ferro e una catena laterale di amminoacidi.
Eme C
L’eme C differisce dall’eme B in quanto le due catene laterali viniliche dell’eme B sono sostituite da legami covalenti di tioetere con l’apoproteina. I due legami tioetere sono tipicamente costituiti da residui di cisteina della proteina. Questi legami non consentono all’eme C di dissociarsi facilmente dall’oloproteina. Le proteine che legano l’eme C sono tra le proteine meglio caratterizzate in biochimica. La maggior parte di queste proteine sono i citocromi c che fungono da vettori di elettroni nella fotosintesi e nella respirazione.
