Glicoproteine

Le glicoproteine sono proteine a cui sono legati carboidrati in modo covalente. Si trovano in tutti gli organismi viventi in forme sia solubili che insolubili con funzioni e proprietà diverse. Questi composti sono proteine ​​coniugate in cui i gruppi prostetici sono carboidrati che includono anche proteoglicani . Le glicoproteine ​​differiscono dai proteoglicani perché le loro catene di carboidrati sono più corte (oligosaccaridi) e ramificate.

Il contenuto di carboidrati nelle glicoproteine varia da meno dell’1% a oltre l’80% della molecola.

I carboidrati legati alle proteine possono essere a volte ramificati e costituiti da:

• Monosaccaridi come glucosio, galattosio, mannosio e xilosio
• Zuccheri contenenti un gruppo amminico come l’ N-acetilglucosammina o l’ N-acetilgalattosammina

• Zuccheri che hanno un gruppo carbossilico come l’acido sialico

Gli oligosaccaridi che costituiscono le catene laterali delle glicoproteine ​​hanno strutture diverse; tuttavia, condividono anche alcune caratteristiche comuni. Ad esempio, i residui di N -acetil-glucosamina e galattosio tendono a trovarsi vicino all’estremità attaccata a una proteina, mentre gli acidi sialici si trovano all’estremità opposta. L’acido sialico di solito si trova dopo un galattosio.

La storia delle glicoproteine risale al 1805, quando lo scienziato britannico John Bostock caratterizzò per la prima volta le mucose respiratorie animali. Trovò una sostanza diversa dalle proteine sebbene l’interesse dei biochimici nei confronti di questa scoperta avvenne dopo circa venti anni.

Classificazione

Sono classificate come:

• glicoproteine tipiche come le immunoglobuline G. In esse il carboidrato è costituito da un oligosaccaride con catene ramificate e irregolari costituite da monosaccaridi neutri, basici e acidi
• glicosaminoglicani come l’eparina costituite da sono lunghe catene lineari. Esse sono formate da unità di disaccaridi che si ripetono alternando un amminosaccaride al posto di un semplice gruppo funzionale idrossilico e un monosaccaride in genere acido
• collageni che rappresentano uno dei principali gruppi di proteine presenti nel regno animale, presenti negli organismi multicellulari che vanno dalle spugne ai mammiferi.

Glicoproteine ​​O-Linked e N-Linked

Un altro metodo di classificazione tiene conto del sito di attacco del carboidrato a un amminoacido nella proteina. La glicosilazione è una delle più comuni modificazioni post traduzionali delle proteine.

Le glicoproteine ​​O-Linked sono quelle in cui il carboidrato si lega all’atomo di ossigeno della serina o della treonina

Quelle N-Linked sono quelle in cui un oligosaccaride ad un atomo di azoto del gruppo amminico dell’asparagina

Funzioni

A causa della grande varietà di glicoproteine esse  svolgono molte funzioni nel corpo. Tra i molti esempi vi è l’FSH (ormone follicolo-stimolante)  che è un eterodimero composto da due glicoproteine.

Vi sono poi le  mucine secrete nel muco delle vie respiratorie e digestive dove possono trattenere l’acqua, consentendo così al muco di fungere da lubrificante efficace. Un altro esempio è dato dall’eritropoietina ormone prodotto principalmente a livello renale e, in piccola parte, dal fegato. La sua azione è di fondamentale importanza per la produzione dei globuli rossi, responsabili del trasporto dell’ossigeno dai polmoni verso tutto l’organismo.

Le glicoproteine ​​hanno un’ampia gamma di potenziale terapeutico e sono emerse come una delle principali classi di agenti terapeutici. Tra queste rientrano anticorpi, fattori del sangue, anticoagulanti e trombolitici, ormoni, interferoni, eritropoietina  e fattore stimolante le colonie di granulociti-macrofagi. L’eritropoietina è un ormone glicoproteico che controlla la proliferazione e la differenziazione delle cellule progenitrici eritroidi , sintetizzato dai fibroblasti che sono in contatto diretto con i capillari e i tubuli. Oltre al suo ruolo nell’eritrogenesi , svolge importanti funzioni tra cui la protezione dell’endotelio vascolare dall’apoptosi e l’azione di fattore angiogenico

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