Fosvitina

La fosvitina, uno dei componenti bioattivi più degni di nota del tuorlo d’uovo di gallina, è una fosfoproteina considerata la proteina più fosforilata in cui è presente il 10% di fosforo contenendo un gruppo fosfato per ogni due residui di amminoacidi.

Nel 1932 il biochimico tedesco naturalizzato statunitense, premio Nobel per la medicina nel 1953, Fritz Albert Lipmann e Levine, dopo l’idrolisi acida trovarono nella fosvitina  il fosfato di serina, estere della serina e dell’acido fosforico e componente di molte proteine, ​​come risultato di modifiche post-traduzionali, che è quindi il primo residuo proteico fosforilato identificato.

La fosvitina, ha molte caratteristiche funzionali grazie alla sua struttura unica, è nota principalmente per la sua caratteristica di potersi legare con ioni metallici come quelli di ferro e calcio. Poiché la fosvitina è una proteina anfifilica in grado di agire da agente chelante, mostra anche potenziali effetti antibatterici contro i batteri Gram-negativi.

Struttura della fosvitina

La fosvitina del tuorlo d’uovo di gallina ha un peso molecolare di 35  kDa e contiene, oltre che il 10% di fosforo anche il 6.5% di carboidrati. È costituita da 217 residui di amminoacidi che comprendono una regione centrale con 99 amminoacidi, costituita da 80 molecole di serina, raggruppate in sequenze di massimo 14 residui intervallati da arginina, lisina e asparagina.

La maggior parte dei residui di serina sono fosforilati e le fosfoserine formano blocchi che possono trasportare fino a 15 residui consecutivi. L’abbondanza relativa di gruppi della serina fosforilati nella sequenza di amminoacidi della fosvitina conferisce alla proteina una grande porzione idrofila centrale circondata da due piccole parti idrofobe all’N-terminale e al C-terminale.

Grazie al suo carattere polianionico, la fosvitina che ha un punto isoelettrico pari a 4 possiede una proprietà chelante dei metalli molto forte. Può legare metalli multivalenti e il 95% del Fe nel tuorlo d’uovo è complessato insieme alla fosvitina e un di pH 6.5 e una forza ionica di 0.15 M erano ottimali per il legame del ferro da parte della fosvitina.

Ferro e fosvitina

La fosvitina e l’ovotransferrina, che sono proteine ​​presenti nell’uovo, sono note come proteine ​​leganti ioni metallici. Questo legame consente alle proteine ​​di acquisire varie proprietà biologiche, in particolare attività antiossidante e antibatterica. La fosvitina del tuorlo d’uovo mostra un’affinità molto forte con i metalli bivalenti come calcio, magnesio e ferro poiché contiene un elevato numero di ioni fosfato pertanto quasi tutto il ferro presente nel tuorlo è legato ad essa. Lo ione ferro legandosi a questa fosfoproteina passa da numero di ossidazione +2 a numero di ossidazione +3.

L’elevata capacità di legame con i metalli di questa fosfoproteina la rende un potenziale antiossidante, specialmente contro i danni ossidativi indotti dal ferro che, unitamente al rame, ha un ruolo primario nella produzione di specie reattive dell’ossigeno (ROS) che facilitano lo stress ossidativo. Grazie a questa caratteristica della fosvitina, è possibile utilizzare il tuorlo d’uovo negli alimenti come antiossidante naturale.

Il complesso ferro-fosvitina, a causa del forte legame dello ione metallico con la fosfoproteina impedisce l’assorbimento da parte del tratto digerente umano del ferro presente nelle uova. Si ritiene che questo meccanismo di cattura del ferro potrebbe aiutare lo sviluppo del pulcino, che dal punto di vista della natura dovrebbe essere l’unico beneficiario.

La natura avrebbe provveduto a far sì che il ferro sia presente nell’uovo finché il pulcino non ne ha più bisogno proteggendo al contempo il pulcino dai microrganismi invasori, la maggior parte dei quali ha bisogno di ferro libero per sopravvivere. Tuttavia, sebbene la biodisponibilità del ferro presente nell’uovo sia limitata rallentando l’assorbimento del ferro, le uova consentono un migliore utilizzo da parte del corpo umano di diversi oligoelementi essenziali, tra cui rame, zinco e manganese.

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