Fosforilasi

Le fosforilasi (EC 2.4 e EC 2.7.7) sono enzimi che appartengono alla classe delle transferasi che catalizzano l’aggiunta di un gruppo fosfato da un fosfato inorganico a un accettore con formazione di un composto organico del fosforo secondo la reazione:
AB + P ⇌ A + PB

Le fosforilasi sono classificate in:
Glicosiltransferasi (EC 2.4) che catalizzano reazioni di transglicosilazione in cui il componente monosaccaridico di un donatore di zucchero nucleotidico ad alta energia viene trasferito a un precursore denominato accettore. Esse scompongono i glucani, polisaccaridi derivati dal D- glucosio, rimuovendo un residuo di glucosio ovvero rompendo il legame O -glicosidico

Nucleotidiltransferasi (EC 2.7.7) che catalizzano reazioni tra un glicosilfosfato e un nucleoside monofosfato per formare glucosio uridina difosfato che sono  indispensabili per le reazioni di glicosilazione proteica nei percorsi secretori cellulari e agiscono anche come importanti molecole di segnalazione extracellulare.

Glicosiltransferasi

Amido fosforilasi

Rispetto agli animali, le piante superiori e le alghe verdi hanno due forme distinte di amido fosforilasi  (EC 2.4.1.1), una forma plastidiale o amiloplastica (PHO1) che ha bassa affinità per il glicogeno e una forma citosolica che ha alta affinità per il glicogeno.

Queste due forme hanno significative somiglianze di sequenza tra loro, ma differiscono ampiamente nelle loro dimensioni molecolari, specificità del substrato e ruoli fisiologici.  L’amido fosforilasi è un enzima che catalizza la degradazione dell’amido prodotto da molte piante.

È un enzima delle glicosiltransferasi che rimuove singole unità glucosiliche dalle estremità non riducenti delle catene di amido mediante reazione con fosfato inorganico (P_i) per dare α- d -glucopiranosio 1-fosfato. Quando la fosforilasi reagisce con l’amilopectina, l’azione dell’enzima si arresta quando la catena viene degradata fino alle vicinanze del legame di diramazione α-(1→6).

Glicogeno fosforilasi

È un enzima che esiste in forma attiva fosforilata e inattiva defosforilata, la cui attivazione è regolata da vari ormoni e molecole di segnalazione e svolge un ruolo cruciale nella scomposizione del glicogeno in glucosio per la produzione di energia nel fegato.

Essa catalizza la scomposizione del glicogeno in glucosio-1-fosfato, fornendo la principale fonte di glucosio alla cellula durante il digiuno. Il metabolismo del glicogeno è controllato dall’attività della glicogeno sintasi e della glicogeno fosforilasi. La principale caratteristica regolatrice coinvolta nel metabolismo è la fosforilazione, che inattiva la glicogeno sintasi e attiva la glicogeno fosforilasi

La scomposizione o idrolisi del glicogeno in glucosio, nel processo di glicogenolisi inizia con la scissione dei legami α-1,4 da parte della glicogeno fosforilasi e con la scissione dei legami α-1,6 da parte dell’enzima deramificante con formazione del glucosio-1-fosfato che viene trasformato, dalla fosfoglucomutasi, in glucosio-6-fosfato utilizzato nella glicolisi

Maltodestrina fosforilasi

Questo enzima, avendo elevata affinità nel confronti di  oligosaccaridi di glucosio corti e lineari legati α-1,4 catalizza il metabolismo della maltodestrina attraverso la fosforolisi dei residui di glucosile non riducenti per produrre oligosaccaridi lineari come glucosio-1-fosfato. A seconda che il suo coinvolgimento sia nella reazione diretta (fosforilasi) o inversa (sintesi) presenta diversi siti di legame per il residuo di glucosio terminale dell’oligosaccaride e del glucosio-1-fosfato

In assenza di questo enzima i composti da quattro o più residui di glucosile non vengono degradati facilmente per la successiva conversione della destrina in zuccheri semplici

L’unità strutturale della maltodestrina fosforilasi è una proteina di grandi dimensioni, composta da 796 amminoacidi con una massa di circa 90 kDa. Mentre l’enzima può esistere come monomero inattivo o tetramero, è biologicamente attivo come dimero di due subunità identiche.

Nucleotidiltransferasi

RNase PH

La RNase PH (EC 2.7.7.56) è un membro della famiglia delle esoribonucleasi fosforolitiche 3′ → 5′ che include anche la polinucleotide fosforilasi (PNPasi). La RNasi PH è coinvolta nella maturazione dei precursori del tRNA e utilizza il fosfato inorganico come reagente per scindere i legami nucleotide-nucleotide, rilasciando nucleotidi difosfati.

Polinucleotide fosforilasi

La polinucleotide fosforilasi (PNPasi) è uno degli enzimi più importanti correlato all’RNA . Questo enzima è unico tra le esoribonucleasi in quanto presenta una duplice attività: funziona come esoribonucleasi 3′–5′ nella degradazione dell’RNA o come polimerasi nella sintesi dell’RNA, a seconda della concentrazione di fosfato inorganico (P_i) disponibile.

La PNPasi catalizza la degradazione fosforolitica progressiva 3′–5′ dell’RNA, rilasciando nucleosidi difosfati in presenza di elevate concentrazioni di fosfato inorganico. La PNPasi era originariamente nota per la sua attività di degradazione progressiva dell’RNA.

Tuttavia, si è dimostrato che la PNPasi è responsabile della polimerizzazione dei difosfati ribonucleosidici quando sono presenti ioni Mg ²⁺ . La PNPasi utilizza i difosfati nucleosidici per eseguire la sintesi di RNA rilasciando ortofosfato come suo prodotto collaterale

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