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Fosfoproteine

  |   Biochimica

Le fosfoproteine ​​sono polimeri di origine naturale che si trovano sia nel regno animale che vegetale

Come le altre proteine, contengono gruppi idrofili, come –O–, –COOH, –OH e –NH. ​​Differiscono notevolmente nel numero e nel tipo di residui di amminoacidi fosforilati. Infatti, un gran numero di proteine ​​può essere fosforilato su più di un residuo amminoacidico da più di un tipo di protein-chinasi come la tirosina idrossilasi.

Le protein-chinasi, enzimi appartenenti al gruppo delle chinasi, modificano altre proteine aggiungendo ad esse un gruppo fosfato.

Le fosfoproteine sono caratterizzate dalla presenza di acido fosforico esterificato con gli ossiamminoacidi serina e treonina. Poiché  una o due funzioni acide dell’acido fosforico sono libere hanno carattere acido

Le fosfoproteine sono  solitamente coinvolte nelle vie di trasduzione del segnale che sono alla base di molti processi cellulari.

Costituiscono esempi la caseina, la sinapsina e la fosvitina

Caseina

È la prima fosfoproteina ad essere scoperta nel 1883 e l’enzima responsabile della sua fosforilazione è stato identificato solo 130 anni dopo, nel 2012

La caseina è la componente proteica più importante del latte, sia quantitativamente che nutrizionalmente, rappresentando circa l’80% dell’azoto totale del latte.

È  una fonte molto ricca di amminoacidi essenziali , con l’unica possibile eccezione della cisteina. La caseina è una miscela di fosfoproteine ​​di diverso peso molecolare. È un colloide liofilo simile all’albumina e alla gelatina

Le frazioni di caseina sono organizzate in aggregati micellari che contengono anche cationi bivalenti come Ca2+ e Mg2+. Questa struttura consente una dispersione altamente stabile di frazioni idrofobiche in uno stato colloidale mediante l’azione di legami idrofili.

Sinapsina

Le sinapsine sono una famiglia di fosfoproteine ​​ che si trovano in quasi tutte le sinapsi del sistema nervoso. Sono state le prime proteine ​​presinaptiche ad essere identificate e sono anche le più abbondanti sulle vescicole sinaptiche. Poiché sono coinvolte nella sinaptogenesi e nella plasticità neuronale la loro alterazione può causare disturbi neurologici come il morbo di Alzheimer l’epilessia, la schizofrenia, la sclerosi multipla e il disturbo dello spettro autistico

Fosvitina

La fosvitina è una delle fosfoproteine ​​del tuorlo d’uovo conosciute per essere la proteina più fosforilata che si trova in natura. È costituita da 217 residui di amminoacidi che comprendono una regione centrale di 99 amminoacidi di cui 80 molecole di serina, raggruppate in sequenze di massimo 14 residui intervallati da arginina, lisina e asparagina.

L’abbondanza relativa di gruppi tra fosfato e serina nella sequenza di amminoacidi della fosvitina conferisce alla proteina una grande porzione idrofila centrale circondata da due piccole parti idrofobiche presenti rispettivamente nell’azoto terminale e nel carbonio terminale. A causa del suo carattere polianionico possiede una proprietà di chelazione dei metalli molto forte e il 95% di Fe nel tuorlo d’uovo è complessato insieme alla fosvitina