Foglietto beta (β-foglietto)

Il foglietto beta o β-foglietto scoperto da  Linus Pauling e Robert Corey è, dopo l’α-elica, la seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine.  Il foglietto beta è costituito da filamenti beta detti anche β-strand collegati lateralmente da diversi legami a idrogeno nella spina dorsale, che formano un foglio pieghettato generalmente a zig-zag e attorcigliato.

Un filamento β è un tratto di peptide costituito da amminoacidi con uno schema di residui idrofobi e idrofili  ripetuti con la struttura principale in una conformazione quasi completamente estesa e, se corrono nella stessa direzione, dal terminale amminico al terminale carbossilico sono definiti paralleli, mentre quelli che corrono in direzioni opposte sono definiti antiparalleli.

Un’unità di foglietto beta ha un esteso legame a idrogeno tra l’ossigeno carbonilico di un amminoacido in un filamento e l’azoto di un secondo amminoacido in un altro filamento che contribuisce alla stabilità insieme al contributo degli effetti idrofobici. La definizione di struttura β di Kabsch-Sander è utile per la scansione di banche dati, ma questa forma di struttura secondaria è anche facile da identificare visivamente in una struttura cristallina.

Geometria del foglietto beta

In un foglietto beta, la catena principale, chiamata filamento beta, è completamente estesa anziché strettamente avvolta come avviene nell’alfa elica, e le catene laterali degli amminoacidi adiacenti puntano in direzioni opposte ed è formato da legami idrogeno tra filamenti proteici, piuttosto che all’interno di un filamento. I foglietti sono costituiti da sequenze che possiedono amminoacidi idrofobi e idrofili alternati, fornendo allo scheletro peptidico una proprietà anfifilica

I filamenti adiacenti che formano il foglietto beta possono correre in direzioni opposte o nella stessa direzione e le catene laterali degli amminoacidi si alternano sopra e sotto il foglietto. I fogli beta antiparalleli sono leggermente più stabili rispetto a quelli paralleli perché si stabilisce meglio il legame a idrogeno.

Nel foglietto beta parallelo tutti i filamenti legati hanno la stessa direzione azoto-carbonio e di conseguenza devono essere separati da lunghi tratti di sequenza in cui i legami a idrogeno sono equidistanti. Nel foglietto beta antiparallelo i filamenti beta corrono in direzioni alternate e quindi possono essere piuttosto vicini sulla sequenza primaria e la distanza tra i successivi legami a idrogeno aumenta e diminuisce in modo alternato.

Circa il 20% di tutti i foglietti beta sono misti e costituiti da legami a idrogeno paralleli e antiparalleli. La conformazione estesa in un filamento beta è di circa 3.5 Å per residuo e i filamenti beta possono essere estesi fino a 35 Å di lunghezza.

La geometria complessiva di un foglio non è planare ma piuttosto pieghettata, con atomi di carbonio Cα alternati sopra e sotto il piano medio del foglio. A causa della chiralità degli amminoacidi, tutti i filamenti beta presentano una torsione destrorsa, mentre un foglietto beta presenta una torsione sinistrorsa complessiva. Un polipeptide a filamento beta è formato combinando da tre a dieci amminoacidi.

Differenze tra alfa elica e beta foglietto

Similmente all’alfa elica, i residui di un beta foglietto formano legami a idrogeno tra filamenti adiacenti, che sono separati l’uno dall’altro. Si riportano in tabella le differenze più significative tra questi due tipi di struttura secondaria.

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