Le ferredoxine (fd) sono proteine in grado di mediare il trasferimento di elettroni in numerose reazioni di ossidoriduzione metaboliche.
Esse contengono centri ferro–zolfo comunemente detto anche cluster ferro-zolfo sulla cui natura e sequenza sono classificate.
Classificazione
I cluster Fe-S conosciuti sono di tipo 2Fe-2S in cui vi sono due ioni ferro e due atomi di zolfo a ponte.
I due atomi di ferro sono solitamente coordinati abitualmente alla proteina attraverso gli atomi di zolfo di quattro catene laterali di cisteina.
I centri 4Fe-4S presentano quattro atomi di ferro con quattro di zolfo a farne da ponte. Si presentano in due forme: ferredoxine normali e proteine di ferro ad alto potenziale (HiPIP). Entrambe adottano strutture cubiche, ma utilizzano diversi stati di ossidazione
I centri 3Fe-4S sono essenzialmente identici a quelli 4Fe-4S, ma presentano un atomo di ferro in meno.
La coppia redox rilevante in tutte le ferredoxine è Fe(II)/Fe(III).
Proprietà
La presenza del cluster conferisce alla proteina la proprietà di assorbire la luce nella regione del visibile. Le soluzioni di queste proteine sono quindi bruno-rossastre allo stato ossidato e sbiadiscono allo stato ridotto. Nonostante il tipo e il numero di cluster legati, le ferrodoxine generalmente funzionano nelle reazioni di ossidoriduzione. Sono coinvolte come portatori di elettroni a basso potenziale redox nelle catene di trasporto degli elettroni di processi metabolici come fotosintesi, fissazione dell’azoto e assimilazione di idrogeno, azoto e zolfo.
Funzioni
Le ferredoxine di tipo vegetale sono le proteine contenenti il cluster 2Fe–2S. Esse funzionano principalmente nella fotosintesi; trasferiscono gli elettroni dal fotosistema I fotoridotto alla ferredoxina NADP reduttasi in cui è prodotto il NADPH per l’assimilazione della CO2.
Oltre a questa funzione primaria nella fotosintesi sono coinvolte anche in una serie di altre reazioni metaboliche essenziali, tra cui la biosintesi di clorofilla, fitocromo e acidi grassi, in diverse fasi nell’assimilazione di zolfo e azoto. Ciò rende queste proteine determinanti del trasferimento di elettroni tra la membrana tilacoide e una varietà di enzimi solubili dipendenti da questi elettroni.
