Ferredoxine: classificazione, proprietà, funzioni

Le ferredoxine (fd) sono piccole proteine globulari  in grado di mediare il trasferimento di elettroni in numerose reazioni di ossidoriduzione nelle vie metaboliche.

Le ferredoxine contengono centri ferro–zolfo comunemente detto anche cluster ferro-zolfo sulla cui natura e sequenza sono classificate.  I cianobatteri trasportano diversi tipi di ferredossine in numeri variabili a seconda della specie. Quelle che prendono parte alle reazioni fotosintetiche appartengono alla sottoclasse di tipo vegetale (Fd), che è caratterizzata da un cluster [2Fe–2S]

Classificazione

I cluster Fe-S conosciuti sono di tipo 2Fe-2S in cui vi sono due ioni ferro e due atomi di zolfo a ponte.

I due atomi di ferro sono solitamente coordinati abitualmente alla proteina attraverso gli atomi di zolfo di quattro catene laterali di cisteina.

I centri 4Fe-4S presentano quattro atomi di ferro con quattro di zolfo a farne da ponte. Si presentano in due forme: ferredoxine normali e proteine ​​di ferro ad alto potenziale (HiPIP). Entrambe adottano strutture cubiche, ma utilizzano diversi stati di ossidazione

I centri 3Fe-4S sono essenzialmente identici a quelli 4Fe-4S, ma presentano un atomo di ferro in meno.

La coppia redox rilevante in tutte le ferredoxine è Fe(II)/Fe(III).  I mitocondri umani contengono due isoforme di ferredoxine [2Fe-2S], FDX1 (nota anche come adrenodossina) e FDX2, con funzioni note nelle trasformazioni steroidee dipendenti dal citocromo P450 e nella biogenesi delle proteine ​​Fe-S.

Questo processo che rende i mitocondri essenziali per la vitalità di praticamente tutti gli eucarioti, perché partecipano alla sintesi dei cluster Fe/S di proteine ​​nucleari e citosoliche chiave come le DNA polimerasi , le DNA elicasi e ABCE1 (Rli1), un’ATPasi coinvolta nella sintesi proteica . Di conseguenza, la funzione mitocondriale è cruciale per la sintesi e la riparazione del DNA nucleare, la sintesi proteica ribosomiale e numerosi altri percorsi extra-mitocondriali tra cui il metabolismo dei nucleotidi e la regolazione del ferro cellulare.

Proprietà

La presenza del cluster conferisce alla proteina la proprietà di assorbire la luce nella regione del visibile. Le soluzioni di queste proteine sono quindi bruno-rossastre allo stato ossidato e sbiadiscono allo stato ridotto. Nonostante il tipo e il numero di cluster legati, le ferrodoxine generalmente funzionano nelle reazioni di ossidoriduzione.

Sono coinvolte come portatori di elettroni a basso potenziale redox nelle catene di trasporto degli elettroni di processi metabolici come fotosintesi, fissazione dell’azoto e assimilazione di idrogeno, azoto e zolfo.  I potenziali redox E° delle ferredoxine sono vicini a quelli dell’elettrodo di idrogeno (H ₂ ) a pH 7,0, che è –  414  mV.

Ciò riflette il fatto che nella maggior parte dei metabolismi energetici, in cui sono coinvolti questi enzimi, il diidrogeno è un substrato o un prodotto. All’interno delle cellule  sono ridotte di oltre il 90%, consentendo loro di fungere da donatori di elettroni in reazioni con potenziali redox standard bassi come o addirittura inferiori a –  500  mV.

In condizioni di deprivazione di ferro molti anaerobi sintetizzano flavodossine al posto delle ferredoxine e le flavodossine sostituiscono le ferredoxine nella maggior parte delle funzioni

Funzioni

Le ferrodoxine svolgono un ruolo importante negli organismi fotosintetici poiché sono coinvolte nella fotoriduzione del NADP  e inoltre, forniscono potere riducente a diversi enzimi , come la nitrito reduttasi , la solfito reduttasi , la glutammato sintasi , nonché per la biosintesi dei lipidi e per la regolazione della luce degli enzimi cloroplastici

Trasferiscono gli elettroni dal fotosistema I fotoridotto alla ferredoxina NADP  reduttasi in cui è prodotto il NADPH per l’assimilazione della CO₂.

Oltre a questa funzione primaria nella fotosintesi sono coinvolte anche in una serie di altre reazioni metaboliche essenziali, tra cui la biosintesi di clorofilla, fitocromo e acidi grassi, in diverse fasi nell’assimilazione di zolfo e azoto. Ciò rende queste proteine determinanti del trasferimento di elettroni tra la membrana tilacoide e una varietà di enzimi solubili dipendenti da questi elettroni.

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