Cromoproteine

Le cromoproteine sono proteine coniugate che contengono un gruppo prostetico colorato spesso contenente uno ione metallico come ferro, cromo e magnesio e pertanto assorbono la luce visibile e producono colori che possono essere visti dall’occhio umano. Le cromoproteine ​​sono caratterizzate da una banda di assorbimento elettronico nell’intervallo spettrale vicino-UV, visibile o vicino-IR. Tali bande possono derivare da transizioni π → π * di gruppi prostetici o da transizioni di trasferimento di carica di ioni di metalli di transizione specificamente legati.

Le cromoproteine si diversificano dalle proteine ​​fluorescenti come la Green Fluorescent Protein che, se colpita e eccitata da una radiazione ad una specifica lunghezza d’onda, è in grado di riemettere luce di colore verde acceso mostrando un picco di emissione è a 509 nm.

Un esempio di cromoproteine sono le flavoproteine il cui gruppo prostetico è uno dei nucleotidi flavinici, FAD o FMN, che conferiscono loro una colorazione gialla e sono coinvolte in un’ampia gamma di processi biologici, compresi i processi fondamentali come la fotosintesi, la glicolisi, la bioluminescenza e la riparazione del DNA.

Le cromoproteine, unitamente alle proteine fluorescenti, sono presenti nei coralli e negli anemoni di mare. Le cromoproteine ​​non fluorescenti o a bassa fluorescenza nella famiglia ​​degli antozoi hanno una pigmentazione visibile vivida a causa dei loro elevati coefficienti di estinzione molare nello spettro visibile

Classificazione delle cromoproteine

Le cromoproteine sono generalmente classificate in base al loro gruppo prostetico che può contenere o meno la struttura tetrapirrolica chiamata porfirina e pertanto distinte in porfiriniche o non porfiriniche. Un esempio di cromoproteina è l’emoglobina contenente ferro che si lega all’ossigeno ossidandosi da Fe²⁺ a Fe³⁺ durante il passaggio del sangue nei polmoni e lo cede ai tessuti nella circolazione periferica riducendosi nuovamente a Fe²⁺.

E’ costituita da quattro subunità ciascuna con un cofattore detto gruppo eme che presenta uno ione al centro di un anello eterociclico detto porfirina costituito da quattro gruppi pirrolici legati tra loro da gruppi metinici =CH-. I quattro gruppi pirrolici sono legati in modo che l’azoto punti verso il centro dell’anello.

Ciascuno  dei quattro atomi di azoto ha un doppietto elettronico solitario che  si lega allo ione Fe ²⁺

L’anello porfirinico che si trova nell’Hb presenta particolari gruppi sostituenti al di fuori dell’anello (4 gruppi  metilici, due gruppi vinilici e due gruppi  propionici). Questo tipo di porfirina è conosciuta come protoporfirina IX. Quando il ferro si lega alla protoporfirina IX l’unità è detta gruppo eme.

La funzione dell’eme è basata sull’atomo di ferro che può legare in modo reversibile l’ossigeno trasportandolo nel sangue. Quando l’ossigeno molecolare si lega alla metalloproteina si forma l’ossiemoglobina che si forma a livello dei capillari polmonari durante la respirazione e si scinde al livello dei tessuti a cui cede ossigeno.

Cromoproteine contenenti un gruppo eme sono i citocromi che costituiscono la principale famiglia di enzimi che catalizzano la biotrasformazione ossidativa della maggior parte dei farmaci e di altri xenobiotici lipofili per l’inattivazione e l’eliminazione dal corpo.

Gli enzimi del citocromo P450 svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo cellulare e nell’omeostasi oltre alla biosintesi degli ormoni steroidei e alla conversione degli acidi grassi polinsaturi. I citocromi P450, una famiglia di monoossigenasi contenenti eme che catalizzano una vasta gamma di reazioni ossidative, sono così chiamati per la loro assorbanza massima a 450 nm, quando il ferro

del gruppo eme si trova nello stato ridotto Fe²⁺ è legato al monossido di carbonio.

Tra le cromoproteine non porfiriniche vi è l’emocianina che si presenta di colore giallo pallido quando non è combinata con l’ossigeno, e blu quando è combinata con l’ossigeno. L’emocianina è una grande molecola contenente rame composta da un minimo di sei subunità, ciascuna di circa 75  kDa che trasporta l’ossigeno nell’emolinfa ed è stata identificata come un allergene dei gamberi.

Tra le cromoproteine non eme vi è l’emeritrina i cui due atomi di ferro sono legati agli anelli imidazolici di cinque residui di istidina e ai carbossilati di un acido aspartico e di un acido glutammico. Si lega in modo reversibile all’ossigeno e si presenta di colore rosso-viola quando è ossigenata e incolore nella forma deossigenata

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