Citocromi
I citocromi sono una famiglia di metalloproteine che catalizzano la catena di trasporto degli elettroni e la catalisi redox. Veicolando gli elettroni in reazioni redox liberano energia che è immagazzinata con la sintesi di ATP nella fosforilazione ossidativa
Lo scienziato ebreo David Keilin nel 1925 introdusse il nome citocromo per descrivere un gruppo di emoproteine intracellulari che danno luogo a ossidoriduzioni. Dopo che è avvenuta la riduzione, esibiscono bande di assorbimento tra 510 e 615 nm.
Nei citocromi è presente come coenzima il gruppo prostetico eme, con il quale legano l’ossigeno consentendone l’utilizzo nel processo della respirazione cellulare
Struttura
Sono una famiglia di metalloproteine contenenti il gruppo eme che è una porfirina in cui vi sono quattro anelli pirrolici disposti ad anello.
Il gruppo eme ha sostituenti diversi nell’anello della porfirina, con composizione della catena proteica variabile, come pure il modo in cui l’atomo di Fe è unito alla proteina.
Nei citocromi il ferro si ossida reversibilmente e quindi i gruppi eme variano la loro carica nella forma ossidata e nella forma ridotta.
La funzione dei citocromi è quindi legata al cambiamento reversibile dallo stato di ossidazione +2 di Fe2+ allo stato di ossidazione +3 di Fe3+.
Classificazione
Sono classificati in eme A, B e C in base al tipo di gruppo eme che possiedono e che influenza i loro spettri di assorbimento della luce.
Eme A
L’eme A è essenziale per la respirazione in molti organismi diversi come batteri, piante e animali. Costituisce il gruppo protesico del citocromo a nell’enzima terminale della catena respiratoria dove il l’ossigeno è ridotto ad acqua con la conservazione dell’energia rilasciata nella reazione per formare un gradiente transmembrana elettrochimico.
L’eme A, scoperto da Warburg e Gewitz e isolato per la prima volta nel 1962, è un derivato dell’eme B e in natura è meno abbondante rispetto agli altri tipi. rispetto a molti altri tipi di eme.
Eme B
L’eme B è quello più abbondante ed è contenuto nell’emoglobina, nella mioglobina e nella famiglia di enzimi perossidasi che fanno parte della classe delle ossidoreduttasi.
In genere l’eme B è legato alla matrice proteica circostante con un unico legame di coordinazione tra il ferro e una catena laterale di amminoacidi.
Eme C
L’eme C differisce dall’eme B in quanto le due catene laterali viniliche dell’eme B sono sostituite da legami covalenti di tioetere con l’apoenzima. I due legami tioetere sono tipicamente costituiti da residui di cisteina della proteina. Questi legami non consentono all’eme C di dissociarsi facilmente dall’oloenzima. Le proteine che legano l’eme C sono tra le proteine meglio caratterizzate in biochimica. La maggior parte di queste proteine sono i citocromi c che fungono da vettori di elettroni nella fotosintesi e nella respirazione
