L’attività enzimatica corrisponde alla velocità con cui una reazione procede verso l’equilibrio in presenza di un enzima.
Le reazioni biologiche sono caratterizzate da una elevata energia di attivazione e possono avvenire solo grazie agli enzimi che agiscono da catalizzatori biologici. Il chimico francese Anselme Payen fu il primo a scoprire un enzima nel 1833
Essi sono costituiti prevalentemente da proteine e hanno la funzione di aumentare la velocità di una reazione agendo solo sull’aspetto cinetico della stessa in quanto ne abbassano l’energia di attivazione.
Gli enzimi sono dotati di elevata specificità ovvero catalizzano solo una determinata reazione secondo il modello chiave-serratura secondo il quale l’enzima ed il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un incastro perfetto.
Gli enzimi sono dotati di un sito attivo che si lega al substrato quindi, in generale, affinché avvenga la catalisi enzimatica è necessario che enzima e substrato collidano secondo un determinato orientamento.
Vari sono i fattori che influenzano l’attività enzimatica, accelerandola, rallentandola o addirittura inibendola.
Fattori che influenzano l’attività enzimatica
Temperatura
Un aumento di temperatura comporta un aumento dell’energia cinetica delle molecole il che determina una loro maggiore velocità e una maggiore probabilità di collisione.
Poiché gli enzimi catalizzano le reazioni grazie alla collisione con il substrato un aumento di temperatura comporta un aumento della velocità della reazione. Si verifica quindi conseguentemente la formazione di maggiori quantità di prodotto.
Tuttavia, l’aumento della temperatura comporta un aumento dell’energia vibrazionale delle molecole, che comporta una tensione dei legami all’interno di esse fino alla possibile rottura dei legami intermolecolari più deboli con conseguente deformazione del sito attivo.
Ciò comporta che il sito attivo assume una forma che non è più perfettamente complementare a quella del substrato e quindi è meno probabile che riesca a catalizzare la reazione. Ulteriori aumenti di temperatura comportano la denaturazione dell’enzima che non è quindi più in grado di catalizzare la reazione.
Un aumento di temperatura quindi comporta un aumento della velocità della reazione fino a una temperatura ottimale per ciascun enzima alla quale la velocità presenta un massimo per poi decrescere.
La temperatura ottimale per la maggior parte degli enzimi è compresa tra i 40 e 45°C sebbene vi siano enzimi attivi anche a temperature maggiori.
pH
Le condizioni di pH influenzano l’attività enzimatica e ciascun enzima ha un pH ottimale a cui la velocità di reazione è massima
La maggior parte degli enzimi mostra un’attività ottimale a valori di pH compresi tra 6 e 8. Vi sono, tuttavia, eccezioni come nel caso della:
- pepsina che ha un pH ottimale a valori di pH compresi tra 1 e 2
- la fosfatasi acida che ha un pH ottimale a valori di pH compresi tra 4 e 5
- fosfatasi alcalina che ha un pH ottimale a valori di pH compresi tra 10 e 11.
Piccole variazioni di valori di pH rispetto a quello ottimale non provocano variazioni permanenti della struttura molecolare dell’enzima mentre valori di pH molto diversi da quello ottimale portano alla denaturazione dell’enzima.
Concentrazione
La concentrazione dell’enzima e del substrato influenzano la velocità della reazione e il controllo di entrambi i fattori è un modo con il quale l’organismo regola l’attività enzimatica e quindi il metabolismo.
Bisogna tuttavia considerare che la reazione avviene tra enzima e substrato e se c’è tra le due specie una presente in eccesso, l’aumento della sua concentrazione, non determina un aumento della velocità della reazione.
Concentrazione del substrato
L’aumento della concentrazione del substrato determina un aumento della velocità di reazione in quanto aumenta la probabilità che il substrato possa collidere con l’enzima. Al di sopra di una data concentrazione, tuttavia, quando il substrato non costituisce più il reagente limitante un aumento della sua concentrazione non determina un aumento della velocità
Concentrazione dell’enzima
Gli enzimi costituiscono in genere il fattore limitante della reazione pertanto un aumento della loro concentrazione determina un aumento della velocità
Concentrazione dei prodotti
L’aumento della concentrazione dei prodotti di reazione generalmente diminuisce la velocità della reazione. In taluni casi i prodotti possono combinarsi con i sito attivo dell’enzima formando un complesso e, in tal caso, l’attività enzimatica viene inibita.
Effetto degli attivatori
Alcuni enzimi sono attivati da alcuni cationi metallici come:
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- Mg2+
- Mn2+
- Ca2+
- Co2+ Cu2+
- Na+
- K+
che determinano un aumento della velocità della reazione.
Effetto degli inibitori
Gli inibitori sono sostanze che diminuiscono l’attività enzimatica o rendono l’enzima inattivo. Gli inibitori sono in genere piccole molecole che legandosi all’enzima ne riducono l’attività modificando l’affinità nei confronti del substrato.