L' ATP sintasi è un enzima appartenente alla classe delle liasi localizzato nella membrana interna dei mitocondri, nella membrana tilacoide dei cloroplasti e nella membrana plasmatica dei batteri. Esso catalizza la sintesi di ATP da ADP e fosfato
Il chimico statunitense Paul Delos Boyer e il chimico britannico John Ernest Walker vinsero il premio Nobel per la chimica nel 1997 per le scoperte riguardo al meccanismo enzimatico di sintesi dell'ATP.
Dopo i suoi studi Boyer asserì: “ tutti gli enzimi sono fantastici, ma l'ATP sintasi è uno dei più belli così come uno dei più insoliti e importanti”
La fosforilazione ossidativa è effettuata da cinque complessi, che sono i siti per il trasporto di elettroni e la sintesi di ATP. Tra questi, il complesso V noto anche come F1F0ATP sintasi o ATPasi è responsabile della formazione di ATP attraverso la fosforilazione dell'ADP utilizzando l'energia elettrochimica generata dal gradiente protonico. L'ATP è necessaria per alimentare tutti i processi cellulari ed è una fonte di energia in quasi tutte le reazioni biochimiche.
Struttura
L'ATP sintasi che catalizza la reazione:
ADP + fosfato + H+esterno ⇄ ATP + H2O + H+interno
è costituita da due entità proteiche ben definite: il dominio F1 solubile e situato nella matrice mitocondriale e il dominio F0 legato alla membrana mitocondriale interna.
Walker compì studi cristallografici che consentono la comprensione del meccanismo catalitico dell'enzima.
Il complesso F1 è costituito da 9 subunità α3, β3, γ, δ, ε
Ciascuna subunità β ha un sito catalitico per la sintesi di ATP e la subunità γ possiede due domini. Uno costituisce l'asse centrale del complesso e l'altro dominio che si associa a una delle β
Il complesso F0 è costituito da tre subunità a, b2, c10-12
Le due subunità b si fissano ad α e a β di F1 mantenendolo legato alla membrana
Quando i protoni fluiscono attraverso F0, il cilindro e l'asse ruotano e le subunità β di F1
cambiano conformazione e, in tal modo, in γ si associa a turno con ciascuna di esse
Meccanismo
La struttura dell'enzima ATP sintasi imita l'assemblaggio di due motori con un albero rotore comune condiviso e stabilizzato da uno statore periferico.
Vi è infatti una turbina protonica all'interno di F0 e una macchina molecolare F1 che utilizza l'energia rotazionale per formare ATP da ADP e fosfato. La turbina protonica è alimentata dal flusso di protoni lungo un gradiente di potenziale attraverso la membrana mitocondriale creata dalla catena di trasporto degli elettroni durante la respirazione. Il rotore della turbina si trova all'interno della F1 e quando ruota guida la sintesi di ATP nel meccanismo generale
