Alfa elica (α-elica)

L’alfa elica e il beta foglietto, che formano la struttura portante delle proteine, furono proposte da  Linus Pauling, Robert Corey e Herman Branson nella primavera del 1951. I pionieri dello studio della struttura secondaria delle proteine proposero che le catene polipeptidiche si presentano preferibilmente nella conformazione che consente la massima possibilità di legami a idrogeno tra gli amminoacidi vicini e minima repulsione sterica tra i gruppi delle catene laterali con possibili conformazioni ad alfa elica e beta foglietto.

La complessa struttura delle proteine comprende la struttura primaria che è data dalla sequenza degli amminoacidi, la struttura secondaria che interessa tratti discreti della catena polipeptidica che assume nello spazio una disposizione regolare e ripetitiva stabilizzata da legami a idrogeno tra il gruppo –NH di un amminoacido e il gruppo carbonilico di un altro aminoacido posto 4 residui dopo.

Nella struttura ad alfa elica i gruppi -NH e >CO di un segmento polipeptidico formano legami a idrogeno originando un giro destrorso di circa quattro amminoacidi. La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina e la struttura quaternaria è l’organizzazione spaziale di più molecole proteiche in complessi multi-subunità

Geometria dell’alfa elica

Nelle alfa eliche sono presenti interazioni parallele all’asse primario dell’elica dovute a legami a idrogeno tra l’ossigeno carbonilico e l’azoto amminico dell’i -esimo e dell’i+ 4-esimo amminoacido ovvero quell’amminoacido a quattro residui lungo la catena.

In un’alfa elica tutte le catene laterali degli amminoacidi sono rivolte verso l’esterno dell’elica e lontane dall’asse elicoidale perché questa è la disposizione più stabile dal punto di vista energetico. La presenza di catene laterali polari o cariche nell’elica può facilitare interazioni aggiuntive con altre catene laterali nell’elica stessa o con altri elementi al di fuori della struttura elicoidale, conferendo ulteriore stabilità

La distanza tra le spire dell’alfa-elica è chiamata passo, è pari a 3.6 residui di amminoacidi infatti, poiché amminoacido nell’elica la ruota di 100°, per completare un giro completo pari a 360°, devono essere presenti 3.6 amminoacidi.

Amminoacidi

Ognuno dei 20 amminoacidi può essere presente in un’alfa elica ma ve ne sono alcuni che a causa della loro dimensione, carica o forma delle catene laterali possono destabilizzarle. Tra questi: prolina, glicina, serina, aspartato, asparagina, treonina, valina e isoleucina.

La prolina, ad esempio, è raramente presente poiché l’azoto del suo scheletro è legato al suo gruppo laterale ciclico e non può partecipare al legame a idrogeno. Quando la prolina si trova nell’alfa elica tende a far piegare l’elica a causa dell’impedimento sterico causato dal suo gruppo laterale. Possono essere trovate come primo o ultimo residuo nell’elica dove non causano piegatura ed inoltre conferisce rigidità alla struttura.

Gli amminoacidi la cui presenza è favorita nell’alfa elica sono metionina, alanina , leucina , glutammato e lisina le cui catene laterali sono relativamente piccole e relativamente semplici, e ciò impedisce impedimenti sterici.

Differenze tra alfa elica e beta foglietto

La seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine è il β-foglietto o foglietto beta o struttura β a pieghe in cui i diversi segmenti della catena polipeptidica, hanno una disposizione distesa sono paralleli tra loro in cui sono presenti legami a idrogeno. Un polipeptide a filamento beta è formato combinando da tre a dieci amminoacidi.

Similmente all’alfa elica, i residui di un beta foglietto formano legami a idrogeno tra filamenti adiacenti, che sono separati l’uno dall’altro. Si riportano in tabella le differenze più significative tra questi due tipi di struttura secondaria.